Методические указания и контрольные задания по биохимии для студентов пищевых специальностей заочной формы обучения

Министерство образования Российской Федерации Восточно-Сибирский государственный

Методические указания и контрольные задания по биохимии для студентов пищевых специальностей заочной формы обучения Составители:

технологический университет

Жамсаранова С.Д., Пластинина З.А., Чиркина Т.Ф.

Методические указания содержат

перечень

контрольных заданий для выполнения контрольных работ № 1 и 2 по курсу биологической химии для

Методические указания и контрольные задания по биохимии для студентов пищевых специальностей заочной формы обучения

студентов

заочного

специальностей

отделения

–270100,

инженерных

270300,

270800,

270900,271100, 271200 и бакалавров по направлению 552400. Ключевые слова: контрольные задания для контрольных работ № 1 и 2 по биохимии

Составители: Жамсаранова С.Д. Пластинина З.А. Чиркина Т.Ф.

Подписано в печать 21.08.2002г.Формат 60х84 1/16. Усл.п.л.2,32, уч-изд.л. 2,0. Тираж 100 экз. Заказ № 118 ____________________________________________ Издательство ВСГТУ. г.Улан-Удэ,ул.Ключевская ,40,а. ВСГТУ, 2002 г.

Улан-Удэ, 2002

Введение Курс биохимии является логическим продолжением изучаемых курсов общей, физической и органической химии. Цель изучения курса биохимии - освоение знаний о количественных и качественных изменениях и основных закономерностях метаболических превращений на молекулярном уровне, происходящих в организме. Курс биохимии служит теоретической базой для создания современных технологий переработки пищевого сырья, поскольку растительные и животные ткани, органы животных являются продовольственным сырьем, химический состав которого в динамике хранения определяет качество конечного продукта питания.

2. Содержание дисциплины 2.1. Введение в биологическую химию. Определение биологии и биологической химии. Разделы биохимии, связь с другими науками: органической и физической химией, физиологией. Специфические особенности биохимии как науки. Принцип историчности, его значение в науке. Главные этапы развития биохимии. Значение биохимии для понимания жизненных процессов и посмертных изменений. Роль биохимии в разработке научных основ питания и в разных отраслях пищевой промышленности. 2.2. Молекулярная логика живой материи. Свойства, характеризующие живую материю высокий уровень ее организации, строгое разграничение функций макромолекул, обмен веществ - способность к саморегуляции и самовоспроизведению. Иерархия молекулярной организации клеток. Биомолекулы и структура клетки. Разнообразие и универсальность построения всех форы живой материи. Обмен веществ - основа жизни.

Понятия метаболизма, катаболизма и анаболизма. Общая схема обмена веществ в природе. Ау-тотрофные и гетеротрофные организмы. Постоянство внутренней среды организма, показатели гомеостаза: рН и осмотическое давление. Системы, участвующие в поддержании гомеостаза. Элементный состав организмов, участие отдельных элементов в построении основных классов химических соединений организмов. Роль простейших биомолекул в построении макромолекулярных структур и жизнедеятельности организма. Понятие о биологически активных веществах в организме, роль в процессах жизнедеятельности. 2.3. Белки и их биологические функции. Функциональное разнообразие белков: биокатализаиоры, защитные, двигательные, структурные, запасные, транспортные, регуляторные, рецепторные, белки гормоны, токсины, антибиотики. Связь пространственной структуры белковой молекулы' с ее функциями в организме. Функции глобулярных и фибриллярных белков. Видовая специфичность белков, ее обусловленность первичной структурой белковой молекулы. Генетическое кодирование аминокислотной последовательности в белках. Протеиногенные аминокислоты. Видовая и мутационная вариабельность в аминокислотной последовательности белков. Роль вторичной и третичной структуры белков для выполнения каталитических функций. Понятие об активном, субстратном и аллостерическом центрах белков, выполняих роль катализаторов. Биологическое значение субъединиц на примере четвертичной структуры гемоглобина. Поведение белков в растворах. Кислотно - основные свойства, методы разделения, основанные на этих свойствах. Методы разделения белков, основанные на различиях в их растворимости. Принцип растворимости в разных

растворителях - основа классификация простых белков. Функции глобулинов в организме. Иммунные и аутоиммунные процессы. Факторы, вызывающие аутоиммунизацию. Иммуноглобулины, основные и минорные классы, роль каждого класса. Комплемент, как самособирающаяся система из групп сывороточных глобулинов. Серологические реакции: преципитация, агглютинация, реакция связывания комплемента. Работы сотрудников Проблемной лаборатории ВСГТУ в области иммунохимии пестицидов, нитратов. Роль небелковых компонентов в выполнении разнообразных функций сложными белками: фосфопротеины, как доставщики хорошо усвояемой формы фосфора в организм, металло - и хромопротеины. ТИПЫ связей железа в ферритине, гемоглобине и миоглобине, роль этих связей в усвоении железа организмом. Биохимические функции гемовых белков, их окси-, мета-,. карбокси - и нитрозоформы. Муцины и мукоиды - представители гликопротеинов, строение и функции в организме. Липопротеины крови и тканей. Нуклеиновые кислоты, как простетические группы нуклеопротеинов и как самостоятельные соединения. Открытие нуклеиновых кислот, их биологическая роль. Нуклеиновые кислоты как биополимеры нукдеозидмонофосфатов. Компоненты мононукдеотидов. Нукдеозиды. Значение нукдеотидов с макроэргическими связями для жизнедеятельности. Виды нуклеиновых кислот, их макромолекулярные структуры, локализация в клетке. Биологическое значение двухспиральной структуры ДНК в явлениях наследственности. Понятие о генах, триплетном коде. Генная инженерия. 2.4. Ферменты. Ферменты, как специфические белки, обладающие свойствами биокатализаторов, их отличие от катализаторов

неорганической природы. Роль ферментов в процессах жизнедеятельности организма, локализация в клетке. Особенности действия ферментов на живую и мертвую ткани. Прикладное значение ферментов. Основные этапы развития науки о ферментах. Выделение ферментов, их очистка, определение активности. Значение трехмерной структуры ферментов в биокатализе. Специфичность действия ферментов; абсолютная, субстратная, стереохимическая. Границы действия ферментативных реакций. Все биохимические процессы суть процессы ферментативные. Влияние рН, температуры, ингибиторов и активаторов на ферментативную активность. Понятия о проферментах и изоферментах. Коферменты, роль витаминов в их построении. Каталитические центры в простых и сложных ферментах. Основы ферментативной кинетики: реакции первого, второго порядка. Особенности кинетики ферментативных процессов. Уравнение Михаэлиса - Ментона. Образование фермент - субстратных комплексов, их значение в снижении энергетического барьера реакций, кислотный и основной катализ, ковалентный катализ, мультиферментные системы, их саморегуляция. Аллостерическая активация Классификация ферментов. Принцип, положенный в основу международной классификации ферментов. Названия ферментов в их историческом аспекте Шесть главных классов ферментов. Характеристика типов реакций, катализируемых ферментам каждого класса. Отдельные представители ферментов класса оксидоредуктаз и гидролаз, их роль при автолитических превращениях в пищевом сырье.

2.5. Углеводы, их биологические функции. Общая характеристика биологической роли углеводов в растительных и животных организмах. Клеточные стенки растений, клеточные оболочки и основное вещество животных тканей. Функции моносахаров и их производных в организме: фосфорнокислых эфиров, амино-сахаров дезоксисахаров, сахарных кислот (глюкуроновой, галактуроновой, аскорбиновой), сахароспиртов (сорбита, глицерина, инозита). Олигосахара. Гликоны. Их строение, связь между строением и функциями. Влияние типа связей в полисахарах на степень их усвоения в организме животных и человека. 2.6. Липиды и биомембраны. Биологическая роль липидов в зависимости от их строения. Нейтральные жиры (ацилглицерины) и видовые особенности жиров животных и растительных организмов, другие классы простых липидов: стериды, воска. Стериды и стерины как предшественники биологически активных веществ в организме: витаминов группы Д, гормонов, желчных кислот. Защитная роль восков. Сложные липиды, строение. Фосфолипиды, липидные мицеллы, моно - и бимолекулярные липидные слои. Гипотезы построения клеточных мембран с участием фосфолипидов, липопротеинов. Основные функции гликолипидов: структурный элемент мембран, нервных клеток, участие в контроле и регуляции межклеточных контактов, рецепция пептидных гормонов, некоторых вирусов и бактериальных токсинов. 2.7. Биологически активные вещества - витамины, гормоны.

История развития учений о витаминах. Витамины как необходимый фактор питания для животных организмов. Авитаминозы, гипо - и гипервитаминозы. Суточная потребность в витаминах. Обоснование необходимости в витаминах как составной части сложных ферментов. Конкретные примеры (НАД, ТПФ, ФMH ФАД). Специфические заболевания при отсутствии того или иного витамина, витаминоподобные вещества. Антивитамины. Провитамины. Проблемы снабжения организма витаминами. Способы получения витаминов. Роль токоферолов и каротинов как антиоксидантов липидов биологических мембран. Понятие о фито- и зоогормонах. Их место в ряду других биологически активных веществ. Химическая природа гормонов. Механизм действия на обмен веществ. Эндокринные железы. Гипо- и гиперфункции эндокринных желез. Конкретные примеры продуцирования гормонов эндокринными железами. Роль гормональных препаратов в медицине, животноводстве. Пути получения гормонов. 2.8. Вода и минеральные вещества. Пригодность водной среды для живых организмов. Функции воды в зависимости от типа ее связи со структурами клеток. Свойства воды как растворителя, структурного элемента, как один из конечных продуктов окисления веществ в клетках. Роль минеральных веществ в жизнедеятельности. Макро - и микроэлементы. Общие функции макроэлементов в поддержании гомеостаза. Роль отдельных макроэлементов; натрия, калия, фосфора, кальция, магния, хлора. Микроэлементы, их специфические функции в организме.

2.9. Общее представление об обмене веществ. Методы изучений обмена веществ. Источники углерода и энергии. Круговорот углерода, азота и энергетический цикл. Метаболизм. Функции метаболизма. Катаболические и анаболические пути в клетке. Энергетический цикл в клетке. Метаболизм веществ в клетке: гибкость и экономичность. Внутриклеточная регуляция метаболических процессов. Экспериментальные подходы к изучению метаболических процессов (на целых организмах, изолированных органах). Использование метода меченых атомов, манометрические методы с применением тканевых срезов и гомогенатов. 2.10. Окисление и биоэнергетика. Система АТФ - АДФ как переносчик химической энергии. Химические и термодинамические принципы функционирования АТФ - АДФ. Высокоэнергетические и низкоэнергетические фосфаты. Уникальность АТФ в мышечном сокращении, в активном транспорте через мембраны, в биолюминесцентном излучении. Окислительно - восстановительные реакции. Основные группы ферментов, участвующих в окислительно восстановительных реакциях. Специфичность, скорость, кинетика окислительно - восстановительных реакции. Цепь переноса электронов и сопряженноеокислительное фосфорилирование. Переносчики электронов. Окислительно – восстановительный потенциал и изменение свободной энергии.

Энергетика переноса электронов. Митохондрии и их роль в процессах окислительного фосфорилирования, локализации ферментативных реакций внутри митохондрии. Термодинамика биохимических процессов. Изменение стандартной свободной энергии биохимических реакций. 2.11. Катаболические процессы. 2.11.1. Пищеварение. Переваривание белков, углеводов, жиров. Роль ферментов в процессе переваривания. Печень - центр распределения и превращения питательных веществ. Метаболические функции органов и тканей. Кровь как основной переносчик кислорода. 2.11.2. Гликолиз и брожение. Окислительно - восстановительная природа процессов гликолиза и брожения. Стадии гликолиза. Уравнение гликолиза. Участие ферментов в процессах гликолиза. Полный баланс гликолиза. Спиртовое брожение. Другие типы брожения. Суммарные уравнения брожения. Энергетика брожения. 2.11.3. Цикл Крэбса и пентозофосфатный цикл. Дыхание. Общая схема. Энергетика дыхания. Цикл трикарбоновых кислот. История открытия. Локализация в клетке. Стадии цикла Кребса. Ключевые ферменты, регуляция. Пентозофосфатный цикл и его значение в организме. Стадии цикла. 2.11.4. Окисление глицерина и жирных кислот, Образование глицерина и дальнейшие превращения его в организме. Основной цикл окисления жирных кислот. Активация жирных кислот. Стадии окисления. Полный и энергетический баланс цикла. Особенности окисления ненасьщенных жирных кислот, кислот с нечетным числом

атомов. Кетоновые тела и их дальнейшие превращения. Другие пути окисления жирных кислот. 2.11.5. Окисление аминокислот. Реакции трансаминирования с кетоглутаратом Реакции окислительного расщепления через образование: 1) ацетил - КоА; 2) α - кетоглутарата; 3) сукцината; 4) фумарата; б) оксалоацетата. Наследственные нарушения катаболизма фенилаланина. Перенос аммиака из тканей в печень. Образование мочевины в орнитиновом цикле. Энергетический баланс образования мочевины. Другие пути выведения аминного азота из организма. 2.12. Анаболические процессы. 2.12.1. Фотосинтез и хемосинтез. Перенос электронов и фосфорилирование при фотосинтезе. Уравнение фотосинтеза. Доноры водорода у разных фотосинтезирующих растений. Две фазы фотосинтеза. Хлорофиллы главные светопоглощающие пигменты. Перенос электронов от Н20 к НАДФ, участие переносчиков. Фотосинтетическое фосфорилирование. Его сродство с окислительным фосфорилированием. Фотосинтетическое образование гексоз, связанное с восстановлением СО2, цикл Кальвина. 2.12.2. Фиксация атмосферного азота. Фиксация азота - сложный ферментативный процесс . Пути биосинтеэа "заменимых" аминокислот. Синтез "незаменимых" аминокислот у растений и бактерий. Аллостерическая регуляция биосинтеза аминокислот. Аминокислоты - предшественники многих биомолекул. 2.12.3. Биосинтез белков. Репликация и транскрипция ДНК. Пять основных этапов синтеза белка. Энергия белкового синтеза.

Полирибосомы. Генетический код. Основные свойства генетического кода. Регуляция синтеза белка. 2.12.4. Биосинтез углеводов и липидов. Глюконеогенез. Реакции, общие с процессом гликолиза, обходные пути. Энергетический баланс глюконеогенеза. Реципрокная регуляция глюконеогенеза и гликолиза. Синтез жирных кислот. Регуляция синтеза жирных кислот. Биосинтез триацилглицеролов и глицеролфосфатидов. 2.13. Уровни и принципы регуляции метаболизма. Стратегия метаболизма. Основные положения. Принципиальная особенность метаболических путей. Способы регуляции метаболических процессов. Основные метаболические пути и их регуляция. Ключевые соединения. Гормональные регуляторы. Адаптация метаболизма.

3. Рекомендуемая литература. 1. Березов Т.Т., Коровин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: «Медицина»,1998. 2.

Страйер Л. Биохимия. В 3-х томах / Пер. с англ.- М.: Мир, 1985.

3. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии /Пер. с англ. - М..: Мир, 1987 - 543 с. 4.

Ленинджер А.Л. Основы биохимии в 3-х томах. /Пер. с англ. - М.: Мир, 1986.

5.

Мецлер Д.Э. Биохимия: химические реакции в живой

клетке. В 3-х томах. - М.: Мир, 1980. 6. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии.Ростов-наДону: «Феникс».-1999. 7. Биохимия животных: Учебник /Под редакцией А.В. Чечеткина. - М.: Высшая школа, 1982 .- 510 с. 8. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии. - М.: Высшая школа, 1985.- 504 с. 9. Кретович В.Л. Биохимия растений. Учебник - М.: Высшая школа.-1980. 10. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севостьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. - М.: 1982. 11. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. М.: Мир.2000. 12. Мусил Я.. Новакова 0., Кунц К. Современная биохимия в схемах / Пер. с англ. - М.: Мир, 1984. – 215 с. 13. Чиркина Т.Ф., Цыренов В. Ж. Биохимия сырья животного происхождения. Улан-Удэ.- Изд-во ВСГТУ. 1999. 14. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В., Павлова Н.А. Руководство к практическим занятиям по биохимии. М.: «Медицина».-2000.

кратко, немногословно, но в то же время исчерпывающе, ответить на поставленные вопросы. В ответах следует отказаться от сплошного переписывания текста учебников. Вариант контрольной работы определяется по таблице 1 на основе двух последних цифр номера зачетной книжки студента. Контрольные вопросы по варианту указаны в таблице 2. Таблицы 1 и 2 приведены в конце методических рекомендаций. Каждая контрольная работа включает пять вопросов. Номера вопросов для контрольных работ 1 и 2 одни и те же.

4.1 Контрольная работа N1. (Химический состав организмов) 11.Аспартам

При изучении курса биохимии студент выполняет 2 контрольные работы: по разделам статической и динамической биохимии. Рекомендуем предварительно по основным темам программы составить краткий конспект для приобретения при этом навыков в написании химических формул и познаний целесообразности превращений веществ в организме. При выполнении контрольных работ студент должен

пищевая

добавка

для

придания

продуктам сладкого вкуса, имеет полное название L – аспартил – L – фенилаланин – метиловый эфир. Напишите структурную формулу. 12.Приведите классификацию белков, основанную на их биологических функциях. 13. Охарактеризуйте физические свойства белков. 14.Дайте

4. Контрольные задания по курсу биохимии.

-

характеристику

химическим

свойствам

белков. 15.Охарактеризуйте

все

виды

взаимодействий,

стабилизирующих третичную структуру белка. 16.Денатурация белков. Причины ее вызывающие. Ренатурация. Гидролиз белков. Виды гидролиза. 17.Кооперативность белков. 18.Дайте исследования

характеристику белков:

следующим

ионнообменная

методам

хроматография,

электрофорез.

Название

19.Дайте характеристику иммунологическим методам

Молекулярная

белков

РI белка

масса

изучения белков. 20.Лизин

содержит

19,17%

азота.

Вычислите

Церулоплазмин

151000

4,4

γ-глобулин

150000

6,3

β- лактоглобулин

37100

5,2

молекулярную массу лизина, если известно, что в молекуле лизина содержатся два атома азота. 21.Опишите физико-химические методы определения молекулярного веса белка. 22.Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определенными подберите

каждому

типами связей;

пронумерованному

типу

связей

Предложите

методы

разделения

белков

и

укажите

последовательность их выделения из смеси.

буквенный ответ.

24.Дайте название, приведите химическую формулу,

1. Связь между карбоксильными и аминогруппами

укажите витамин-предшественник и функцию кофермента -

радикалов аминокислот.

FAD.

2. Связь между - α-амино и α- карбоксильными группами аминокислот.

параметров Км

3. Связь между радикалами цистеина. 4. Водородные

связи

между

пептидными

связь

между

радикалами

группировками. 5. Водородная аминокислот. 6. Гидрофобные

взаимодействия

аминокислот. A. Первичная структура. B. Вторичная структура. C. Третичная структура. 23. Дана смесь белков (см. таблицу).

25.Дайте

радикалов

определение

понятиям

кинетических

и Vмах, отражающих механизм действия

ферментов. 26.Дайте определение классу 3 ферментов. Приведите примеры любых трех химических реакций, катализируемых данными ферментами. 27.Приведите разбивку класса 4 – лиазы, на группы и подгруппы и приведите примеры ферментов этого класса. 28.Дайте

определение

следующим

понятиям:

холофермент, субстрат, кофактор, число оборотов фермента, трансферазы. 29.Приведите

химическую

формулу

биотина.

Коферментом какого фермента является этот витамин, в

каких процессах участвует. 30.Дайте

характеристику

мутазам,

альдолазам,

киназам, цис-трансизомеразам. 31.Дайте

определение

следующим

понятиям:

специфичность действия фермента, апофермент, синтетазы,

S, M

V, мкµ/мин

1*10-6 2*10-5 1*10-4 1*10-3

20 32 39 40

аминотрансферазы, фермент-субстратный комплекс. 32.Дайте

определение

следующим

понятиям:

температурный оптимум действия фермента, активный центр фермента, активатор, пептидазы. 33. Напишите уравнение реакции перехода окисленной формы НАД + в восстановленную. 34. Дана схема ферментативной реакции: + 2H

CH3 – C – COOH

→

CH3 – CH – COOH

– 2H

O

OH пируват

лактат

Сравните структурные формулы субстрата и продукта. A. Назовите класс фермента, катализирующего данную реакцию. B. С участием какого кофермента протекает реакция? Напишите формулу витамина, входящего в его состав. C. Рассчитайте удельную активность фермента, если за 30 с. 1 мг фермента при оптимальных условиях инкубации (pH 7,2, 37 0C) превращает 50 мкмоль пирувата. 35.В таблице представлены данные, характеризующие зависимость скорости ферментативной реакции (V) от концентрации субстрата (S)

Используя данные таблицы, нарисуйте график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. Найдите приблизительное значение Vмакс и К.m. 36. Важным свойством ферментов, определяющим многообразие химических реакций в организме, является их специфичность. Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Выберите один наиболее полный ответ. 1. Набором определенных функциональных групп в активном центре. 2. Химическим соответствием активного центра субстрату. 3. Наличием кофермента 4. Пространственным соответствием активного центра субстрату. 5. Комплементарностью активного центра субстрату. Ответ обоснуйте. 37.Изобразите структурные формулы некоторых гомополисахаридов, состоящих из а) глюкозы; б) фруктозы. Дайте им краткую характеристику. 38. Тетрасахарид-стахиоза представляет собой соединение 2-х остатков α- галактозы, 1 остатка α- глюкозы и 1-β - фруктозы и является нередуцирующим сахаром. Приведите структурную формулу. 39. Приведите примеры образования альдоновых кислот, используя в качестве исходных продуктов глюкозу, рибозу, галактозу. 40.Приведите пример образования следующих видов

гликозидных связей: β (1Æ3), α (1Æ 2); β (1Æ1) на примере α- фруктозы. 41. Определите максимальное число различных дисахаридов, которые могут существовать, если состоят только из Д- глюкозы. Классифицируйте их как редуцирующий и нередуцирующий сахар. 42.Приведите химические формулы продуктов, образующихся при гидролизе ганглиозидов. Дайте характеристику биологической роли этого класса липидов. 43. В основе желчных кислот лежит холановая кислота. Представьте ее структурную формулу. Охарактеризуйте функции желчных кислот. 44. Приведите схему, отражающую образование водородных связей между комплементарными парами азотистых оснований. 45. Поясните, как происходит связывание мононуклеотидов друг с другом в полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот. Приведите пример. 46.Дайте определение следующим понятиям: нуклеозид, аденин, пиримидин, сахарофосфатная цепь. 47. Дайте полную характеристику гормонам – инсулин и адреналин. Опишите химическую структуру, приведите структурную формулу, укажите биологическую роль каждого гормона в живом организме. 48. Опишите химическую структуру, приведите структурную формулу, укажите биологическую роль витаминов РР и В1 в организме. 49.Опишите химическую структуру, приведите структурную формулу, укажите биологическую роль витаминов Е и Д в организме. 50.Молекула нейтрального жира может содержать три различные жирные кислоты. Напишите формулу такого триглицерида. Укажите биологическую функцию данных соединений в организме. 51.Дайте определение понятиям нуклеотид, нуклеиновая кислота. Виды нуклеиновых кислот. 52. Приведите структурные формулы азотистых ингредиентов, входящих в состав фосфолипидов.

Охарактеризуйте их. 53.Напишите по одной формуле триацилглицеринов, характерных для: а) твердого животного жира б) растительного масла. 54. Напишите структурные формулы сахаров, чаще всего встречающиеся в гликопротеинах: Д-галактоза, Дглюкоза, Д- лактоза, L- фруктоза, N- ацетил, Дгалактозамин. 55.Дайте характеристику следующим понятиям: амилазы, аллостерический центр, специфичность действия фермента, субстрат. 56. Приведите цепочку химических реакций образования L-аскорбиновой кислоты из глюкозы. 57. Напишите динуклеотид, включающий тимин и аденин в цепи ДНК. 58. Дайте определение классу 1 - оксидоредуктазы. Приведите примеры 3-х ферментов, относящихся к этому классу. 59. Приведите химическую формулу биотина. Коферментом какого фермента является этот витамин, в каких процессах участвует. 60. Изобразите структурные формулы целлюлозы и хитина.

4.2. Вопросы контрольной работы № 2 (Обмен веществ) 11.

Выберите

процессы,

происходящие

при

пищеварении. 1.Расщепление дисахаридов до моносахаридов. 2.Распад моносахаридов до СО2 и Н2О. 3.Расщепление

полисахаридов

до

7. Енолаза

моносахаридов. 4. Образование продуктов, которые могут

8. Фосфоглицераткиназа

всасываться в клетки слизистой кишечника.

9. Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа

5. Распад моносахаридов с образованием

А. Необратимые реакции

лактата.

В.Окислительно-восстановительные реакции С.Сопряженные с синтезом АТФ без участия

Обоснуйте ответ.

ЦПЭ.

12.Выберите положения, правильно характеризующие

D.Связанные

физиологическое значение катаболизма глюкозы. 1.

с

использованием

кислоты.

Синтезируется АТФ – донор энергии в

биологических процессах.

E. Связанные с использованием АТФ.

2.

F. Ни одна из этих реакций.

Промежуточные вещества используются

14. А. Сколько моль пирувата образуется при распаде

в реакциях анаболизма. 3.

фосфорной

Катаболизм глюкозы может протекать

1 моль глюкозы при аэробном гликолизе? Сколько моль

как в аэробных, так и в анаэробных условиях,

АТФ будет синтезироваться в этом процессе?

и, следовательно, служить источником АТФ

Б. Как изменится энергетический эффект, если окисление 1

для

моль глюкозы до пирувата будет происходить в анаэробных

клетки

в

разных

физиологических

условиях?

ситуациях. 4.

Аэробный

распад

глюкозы

может

15.В эксперименте к раствору, содержащему сахарозу, лактозу и крахмал,

происходить только в клетках печени.

добавили сок поджелудочной железы

и инкубировали в оптимальных условиях.

Обоснуйте ответ. 13.Подберите к перечисленным реакции (А-F), которые они катализируют: 1.

Лактатдегидрогеназа

2.

Гексокиназа

3.

Фосфоглюкоизомераза

4. 5.

Фосфофруктокиназа Фосфоглюкомутаза

6.

Пируваткиназа

ферментам

(1-9)

А. Напишите схему реакции, которая может произойти в данном опыте. Укажите фермент. Б. Укажите качественные пробы, которые можно использовать для обнаружения продуктов реакции. 16.Выберите утверждения, правильно характеризующие пентозофосфатный цикл превращений глюкозы. 1. Активно протекает в жировой ткани. 2. Включает совместное протекание

окислительного пути синтеза пентоз и пути возвращения пентоз в гексозы. 3. Промежуточные продукты могут включаться в аэробный и анаэробный гликолиз. 4. Протекают реакции, сопряженные с ЦПЭ. 5. Образуются восстановленные коферменты, водород которых используется для восстановительных синтезов. 6. Образуются пентозы, используемые для синтеза нуклеотидов. Обоснуйте ответ. 17.Выберите утверждения, правильно характеризующие процесс глюконеогенеза. 1. Является одним из источников глюкозы

А. Определите, в каком положении окажется метка в соединениях, формулы которых указаны ниже. 1 Н2С – О-Ф

Н2С – ОН

 -

 С=О

С=О 

ОН –СН 

3 О= С –О-Ф  НС – ОН





Н2С – О-Ф

Н2С –О-Ф

НС – ОН  НС – ОН 

в крови. 2. Регулярные ферменты катализируют

2

Н2С – О-Ф Б. Укажите названия этих соединений.

необратимые реакции.

19. А. Сколько моль молекулярного кислорода необходимо

3. Ингибируются при накоплении в клетке

для

АТФ.

пировиноградной кислоты? Сколько моль АТФ при этом

4. Протекает главным образом в печени, а

синтезируется (при условии достаточной концентрации

также корковом веществе почек и

НАД+)?

слизистой оболочке кишечника.

Б. Как изменится энергетический эффект, если распад 2 моль глицеральдегид-3-фосфат до пирувата будет происходить без кислорода? 20. А. При отщеплении аминогруппы аланин превращается в пируват, который включается в процесс глюконеогенеза. Составьте схему синтеза глюкозы из аланина, расположив перечисленные компоненты в необходимой последовательности.

5. Обеспечивает глюкозой мозг в тех условиях, когда глюкоза в организм не поступает. Обоснуйте ответ. 18.При изучении гликолиза в эксперименте в качестве субстрата использовали глюкозу, меченную в положении С1.

окисления

2

моль

глицеральдегид-3-фосфат

до

1. Ала. 2. Пируват 3. Диоксиацетонфосфат. 4. Фруктозо-1,6-дифосфат 5. Глюкозо-6-фосфат. 6. Фруктозо-6-фосфат 7. Оксалоацетат. 8. Фосфоенолпируват. 9. Глицеральдегидфосфат. 10. 1,3-дифосфоглицерат. 11. 2-фосфоглицерат. 12. 3-фосфоглицерат. 13. Глюкоза. Б. Напишите формулу реакции, протекающую с затратой энергии ГТФ, укажите фермент. 21.Выберите

пути

использования

метаболитов

пентозофосфатного цикла превращений глюкозы. 1. НАДФН +Н+ 2. Рибозо – 5 фосфат 3. Глицероальдегидфосфат 4. Фруктозо-6-фосфат А. Синтез нуклеотидов В. Восстановительные реакции при синтезе жирных кислот С. Реакции гидроксилирования Д. Аэробный и анаэробный гликолиз. 22. В чем отличие процессов β - окисления жирных кислот с четным и нечетным числом С-атомов?

23.Укажите, какие витамины входят в состав ферментов, необходимых для протекания β - окисления жирных кислот. 24.В чем состоит «своеобразие» β-окисления непредельных жирных кислот? 25.Напишите уравнение реакции гидролиза диолеостерина в организме. При действии какого фермента происходит этот процесс? 26.Охарактеризуйте фермент - липооксигеназа и приведите примеры реакций, которые катализирует данный фермент, дайте оценку его действия. 27.Напишите суммарное уравнение биосинтеза стеариновой кислоты из ацетил – КоА, НАДФН и АТФ. 28.Напишите реакции превращения глицерина в организме. 29.Подсчитайте, сколько молекул АТФ синтезируется в организме в результате β - окисления пальмитиновой кислоты. 30.Какая часть молекулы триацилглицерола содержит больше биологически доступной энергии (в расчете на 1 атом углерода): остаток жирных кислот или остаток глицерина? Ответ объясните. 31.Сравните процессы трансаминирования и дезаминирования аминокислот. 1. Является этапом катаболизма аминокислот. 2.

Может

служить

для

синтеза

аминокислот. 3.

Не

приводит

к

изменению

общего

количества аминокислот. 4.

Приводит

к

увеличению

общего

количества аминокислот. 5.

Сопровождается образованием аммиака.

А. Дезаминирование. Б.

Трансаминирование.

В.

Оба процесса.

Г.

Ни один из процессов.

32.В желудочно-кишечный тракт с белковой пищей поступили пептиды следующего состава: 1 2 3 4 5 6 Ала – Тре – Тир – Сер – Арг – Иле – Вал. А. Какие связи расщепляются приведенными ниже ферментами: пепсин, трипсин, химотрипсин, карбооксипептидаза, аминопептидаза. В. Укажитет место синтеза для каждого фермента. С. Продукты, которые образуются в результате совместного действия ферментов и их дальнейшую судьбу в ЖКТ. 33. Накопление биогенных аминов – продуктов декарбоксилирования аминокислот – может вызвать ряд серьезных нарушений в организме, однако существуют механизмы инактивации и выведения этих соединений. А. Напишите в общем виде реакцию инактивации биогенных аминов окислительным путем. Б. Укажите фермент и кофермент. 34. Проследите пути превращения Ала, поступившего с пищей в организм человека. Для этого ответьте на следующие вопросы. А. К какой группе аминокислот – заменимым или незаменимым – относится Ала? Б. Напишите реакцию дезаминирования Ала. В. Каким образом образовавшийся аммиак будет обезврежен в клетках мозга? Напишите реакцию. Г. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Ала? Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ.

35.Напишите реакцию трансаминирования между глутаминовой и пировиноградной кислотами. Укажите полное название фермента по прямой и обратной реакциями, назовите кофермент. 36.Покажите путь азота от аминогруппы валина до азота мочевины. А. Напишите реакцию дезаминирования этой аминокислоты. Б. Напишите схему орнитинового цикла. 37.Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин, однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить этот факт? Ответ подтвердите реакциями. 38.Подберите каждому из указанных биогенных аминов аминокислоту (или ее производное), из которой он образуется. 1. Гистамин. 2. γ-аминомаслянная кислота. 3. Ацетилхолин. 4. Серотонин. A. Сер. B. Три. C. Гис. D. Глу. Приведите уравнения реакций. 39. В состав белков пищи, которую скармливали животным входили пептиды следующего состава: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Ала-Сер-Гли-Тир-Гис-Фен-Лиз-Три-Вал-Лей А. Назовите ферменты (и номер соответствующей связи), которые расщепляют эти пептиды: а) в желудке, б) в просвете тонкого кишечника, в) в слизистой тонкого кишечника (кишечной кайме) Б. Назовите продукты, которые образуются в результате

совместного действия ферментов, и укажите их дальнейшую судьбу. 40.Охарактеризуйте причины появления в крови и моче кетоновых тел. 41.Укажите, какие связи преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами. 1 2 3 4 Ала – Гли – Три – Тре – Арг – Вал – Иле. A.

Карбоксипептидаза.

B.

Химотрипсин.

C.

Трипсин.

D.

Пепсин.

42. Некоторые из применяемых в кулинарии жиров,

нуклеотидов. 1. Глицин. 2. Глутамин. 3. Метилен-ТГФК. 4. Аспартат. 5. Метенил-ТГФК. 6. СО2 А. Синтез пуринов. В. Синтез пиримидинов. С. Синтез обоих групп. Д. Не является донором для указанных групп 45. Укажите для процессов репликации, транскрипции и трансляции: а) матрицу;

например, сливочное масло, быстро портятся при хранении на

б) субстрат;

воздухе при комнатной температуре, тогда как свойства

в) источник энергии;

жиров твердых

г) фермент;

типа маргарина в аналогичных условиях

меняются мало. Почему? 43. Выберите компоненты, необходимые для синтеза дезоксирибонуклеотидов. 1. Нуклеозидмонофосфаты. 2. Нуклеозиддифосфаты. 3. Нуклеозидтрифосфаты. 4. НАДФН. 5. Рибонуклеотидредуктаза. 6. АТФ. 7. Дезооксирибоза 8. Тиоредоксинредуктаза. 9. НАДН. 10. Тиреодоксин. 44. Выберите соединения, являющиеся донорами углерода в синтезе пуриновых и пиримидиновых

д) локализация в клетке. 46.Выберите соединения, являющиеся конечными продуктами распада нуклеотидов: 1.Мочевина 2.Мочевая кислота 3 Аммиак. 4. β-аланин. 5. β-аминоизомасляная кислота. 6. СО2 7. Аллантоин. А. Пуриновые нуклеотиды. Б. Пиримидиновые нуклеотиды. Какие из перечисленных соединений характерны только для

людей, птиц и некоторых рептилий; лошадей, собак, кроликов и др. видов млекопитающих; рыб? 47.В белковом растворе обнаружено содержание общего азота 3,5 % и 19,9 % белка. Что можно сказать о природе исследуемого белка? 48. Выберите положения, правильно характеризующие свойства биологического кода. 1. Каждому кодону соответствует только одна аминокислота. 2. Одну аминокислоту могут кодировать несколько триплетов. 3. Смысл кодонов одинаков для ВСЕХ живых организмов на Земле. 4. Каждой аминокислоте соответствует только один кодон. 5. Кодоны мРНК считываются в направлении от 5/ к 3 / -концу. 49. Напишите реакции синтеза лецитина из холина и диглицерида. 50. Подсчитайте, сколько молекул АТФ синтезируется в организме в результате β - окисления пальмитиновой кислоты. 51. А. Из перечисленных ниже метаболитов составьте схему синтеза глюкозы из глицерина, учитывая, что после фосфорилирования и дегидрирования глицерин превращается в диоксиацетонфосфат. 1.Диоксиацетонфосфат.

2. Является одним из источников для глюкозы в крови в условиях, когда глюкоза в организм не поступает. 3.Регулярный фермент катализирует реакцию глюкозо-6-фосфат → глюкоза + Н3РО4 4.На синтез 1 моль глюкозы расходуется 8 моль АТФ. 52. А. Сколько моль молекулярного кислорода необходимо для окисления 2 моль глицеральдегид-3-фосфат до пировиноградной кислоты? Сколько моль АТФ при этом синтезируется (при условии достаточной концентрации НАД+)? Б. Как изменится энергетический эффект, если распад 2 моль глицеральдегид-3-фосфат до пирувата будет происходить без кислорода? 53.Выберите утверждения, правильно характеризующие глюконеогенез из лактата. 1.Активно протекает в мышцах. 2.Протекает главным образом в печени и возвращает лактат в метаболический фонд углеводов. 3.На синтез 1 моль глюкозы тратиться 2 моль АТФ. 4.Регулярные

ферменты

2.Фруктозо-6-фосфат

необратимые реакции.

3.Глицероальдегид-3-фосфат.

5.Скорость

4.Глюкозо-6-фосфат.

АТФ/АДФ в клетке.

5.Фруктозо-1,6-дифосфат 6.Глюкоза. Б. Выберите утверждения, характеризующие этот процесс. 1. Протекает главным образом в печени.

регулируется

катализируют соотношением

Обоснуйте ответ. 54.В

чем

состоит

«своеобразие»

β-окисления

непредельных жирных кислот? 55. Опишите роль желчи в процессах катаболизма

4.Аргининосукцинат → аргинин + ?

жиров. 56.А. Напишите реакцию трансаминирования между

A. Цитруллин.

аспарагиновой и α-кетоглутаровой кислотами, дайте название

B. Фумарат.

фермента и кофермента. Б. Выберите пункты (1-4), отражающие значение реакций трансаминирования. 1.Обеспечивают образование заменимых

C. Орнитин. D. Аргинин. E. Сукцинат. 59. Укажите для процесса транскрипции а) матрицу, б) субстраты, в) источники энергии, г) фермент, д) локализацию в клетке. 60. Превращение глюкозы – 6 - фосфата в гликоген

аминокислот. 2.Являются этапом катаболизма аминокислот. 3.Обеспечивают

перераспределение

аминного

азота между аминокислотами в организме. 4.Обеспечивают

синтез

незаменимых

аминокислот. 57.Выберите

процессы,

происходящие

при

пищеварении. 1. Расщепление дисахаридов до моносахаридов. 2. Распад моносахаридов до СО2 и Н2О. 3.Расщепление

полисахаридов

до

моносахаридов. 4.Образование

продуктов,

которые

могут

всасываться в клетки слизистой кишечника. 5.Распад моносахаридов с образованием лактата. Обоснуйте ответ. 58.Подберите к данным реакциям орнитинового цикла недостающий компонент. 1.? + аспартат → аргининосуцинат. 2.Орнитин + карбамоилфосфат → ? 3.Аргинин → мочевина + ?

через

глюкозо

–

1

фосфат

требует

фосфоглюкомутазы, затравки, а также: а) енолазы, б) фосфорилазы, в) амило – 1,6 – глюкозидазы, г) глюкозо – 6 – фосфатазы, д) альдолазы.

наличия

Таблица 1. Определение номера варианта задания. Пре дпос л. циф ра N 1 зач. кни жки

Таблица 2.Номера контрольных вопросов согласно варианту.

Последняя цифра номера зачетной книжки

2

3

4

5

6

7

8

9

Номер вариан та 0

0

1

11

12

13

14

15

16

17

18

19

1

2

20

29

30

31

32

33

34

35

36

2

3

21

37

45

46

47

48

49

50

49

3

4

22

38

48

1

8

9

10

11

12

4 5

5 6

23 24

39 40

47 46

2 3

13 18

14 19

15 20

16 21

Номера вопросов

1

11

21

31

41

51

2

11

22

33

43

52

3

12

23

31

42

51

4

13

24

32

41

53

5

14

25

33

42

54

6

15

26

34

43

55

7

16

27

35

44

56

8

17

28

36

45

57

9

18

29

37

46

58

10

19

30

38

47

59

11

20

21

39

48

60

12

19

22

40

41

60

17 22

6

7

25

41

45

4

23

27

28

29

30

7

8

26

42

44

5

24

31

34

35

36

8

9

27

43

42

6

25

32

37

38

41

9

10

28

44

43

7

26

33

39

40

42

13

18

23

32

42

59

28

13

22

34

47

56

14

17

24

33

43

58

29

12

26

33

45

54

15

16

25

34

44

57

30

11

23

34

45

54

16

15

26

35

45

56

31

11

27

36

46

52

17

14

27

36

49

55

32

12

23

35

45

51

18

13

28

37

50

54

33

12

28

36

44

52

19

12

29

38

46

53

34

13

24

35

43

53

20

11

30

39

47

52

35

13

29

38

42

54

21

20

22

40

49

58

36

14

24

37

41

55

22

19

21

31

50

59

37

14

30

38

41

56

23

18

23

32

49

60

38

15

25

37

42

57

24

17

21

31

50

59

39

15

29

39

43

58

25

16

24

32

48

58

40

16

25

40

41

59

26

15

22

31

50

59

41

16

28

39

42

60

27

14

25

33

48

56

42

17

26

40

43

59

43

17

27

31

50

58

44

18

26

32

49

52

45

19

27

33

49

57

46

20

30

34

50

60

47

19

27

35

48

52

48

20

29

36

42

54

49

13

30

37

43

51

50

14

29

39

44

52