Сборник заданий для выполнения СРС по биологической химии

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ВОСТОЧНО-СИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

СБОРНИК ЗАДАНИЙ для выполнения СРС по биологической химии для студентов специальностей 270100, 270300, 270800, 270900, 271100, 552400, 061600, 320700

Разработчики: Жамсаранова С.Д. Пластинина З.А.

УЛАН-УДЭ, 2001

ПРЕДИСЛОВИЕ Данные методические указания разработаны в соответствии с рабочей программой курса «Биологическая химия» и предназначены для организации самостоятельной работы студентов различных специальностей. Цель самостоятельной работы студентов состоит в воспитании активной самостоятельной личности и формировании самостоятельного творческого мышления. В связи с этим методические указания составлены в виде сборника индивидуальных заданий, включающие работу над теоретическим материалом, решение логических и расчетных задач. Индивидуальная самостоятельная работа студентов способствует формированию навыков самоконтроля, получению новых знаний (самообучение) и их использованию, воспитывает ответственное отношение к результатам выполнения заданий. Методические указания включают 10 разделов, охватывающие основные темы теоретического материала по биологической химии, некоторые из них поделены на подразделы. Раздел (или подраздел) содержит 20 различных заданий. Каждый студент выполняет индивидуальные задания под номером, который присваивается ему преподавателем. Методические указания могут быть использованы студентами при подготовке к семинарским занятиям, коллоквиумам, зачетам и экзаменам в режиме самоконтроля, а также для контроля знаний и умений студентов.

РАЗДЕЛ 1. БЕЛКИ 1.1. Строение белков 1. Незаменимые аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику. 2. Заменимые аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику. 3. Полярные протеиногенные аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику. 4. Неполярные протеиногенные аминокислоты - приведите структурную формулы, дать характеристику. 5. «Кислые» и «основные» протеиногенные аминокислоты - приведите структурные формулы, дайте характеристику. 6. Напишите формулы ароматических протеиногенных аминокислот и аминокислот, имеющих в своем составе гетероциклическое кольцо. 7. Аминокислоты содержат одновременно две группы: – СООН и – NH2, обе они способные к ионизации. Поэтому аминокислоты обладают свойствами и кислот, и оснований, они являются амфолитами. Напишите в виде амфионов формулы: а) аланина; б) серина; в) фенилаланина; г) треонина. 8. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот: а) глицин и лейцин; б) аланин и валин. 9. Напишите формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот: а) аланин и треонин; б) фенилаланин и глутамин. 10. Напишите формулы дипептидов: а) лейцилаланин; б) аспаргилаланин; в) глутамилглицин; г) изолейцилгистидин; 11. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: а) глицин; треонин; фенилаланин. 12. Напишите названия и формулы всех трипептидов, которые можно получить из следующих аминокислот: а) глутамин; серин; аспарагиновая кислота. 13. Название глутатиона – трипептида, широко распространенного в живой природе, – γ – глутамилцистеилглицин. Напишите структурную формулу и опишите физиологические свойства этого пептида. 14. Гормон окситоцин - циклический пептид – cys – tyr - ile- gln- asn – cys – pro – leu gly. Напишите его структурную формулу. 15. Используя обычные сокращения для аминокислот, напишите все возможные трипептиды, содержащие аланин, метионин и аспарагин. Приведите структурные формулы. 16. К числу аминокислот, редко встречающихся в составе белков, относятся: а) αаминоизомасляная кислота; б) оксилизин; в) оксипролин; г) орнитин. Напишите формулы этих кислот. 17. Напишите структурные формулы окси- и серосодержащих аминокислот, отметьте среди них незаменимые. 18. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, имеющие в растворе кислую и щелочную реакцию. Дайте полное и сокращенное название. 19. Пептид - карнозин (β- аланин-L-гистидин), встречается в мышцах позвоночных, имеет важное биологическое значение. Напишите его структурную формулу и дайте биологическую характеристику. 20. Аспартам - пищевая добавка для придания продуктам сладкого вкуса, имеет полное название L – аспартил – L – фенилаланин – метиловый эфир. Напишите структурную формулу.

1.2. Классификация белков и их свойства 1. Приведите классификацию белков, основанную на их биологических функциях. 2. Охарактеризуйте физические свойства белков. 3. Дайте характеристику химическим свойствам белков. 4. Дайте характеристику некоторым гормонам, имеющим белковую природу. 5. Дайте характеристику некоторым дыхательным белкам. 6. Охарактеризуйте все виды взаимодействий, стабилизирующих третичную структуру белка. 7. Приведите структурную формулу гемопростетической группы. Дайте характеристику ее свойствам. 8. Иммуноглобулины. Охарактеризуйте их типы, структуру, биологическую роль. 9. Денатурация белков. Причины ее вызывающие. Ренатурация. 10. Гидролиз белков. Виды гидролиза. 11. Кооперативность белков. 12. Дайте характеристику интерферонам. 13. Дайте характеристику четвертичной структуре гемоглобина. 14. Кислотно-основные свойства белков. 15. Дайте характеристику коллагену. 16. Дайте краткую характеристику конъюгированным белкам. 17. Белки хромосом. 18. Рибосомальные белки. 19. Седиментация белковых молекул 20. Дайте характеристику глобулярным белкам. 1.3. Методы изучения белков Дайте характеристику следующим методам исследования белков: 1. Ионнообменная хроматография. 2. Электрофорез. 3. Адсорбционная хроматография. 4. Иммунологические методы изучения белков. 5. Электрофорез в полиакриламидном геле. 6. Гель - фильтрация. 7. Аффинная хроматография. 8. Методы определения С- конца полипептида. 9. Методы определения N - конца полипептида. 10. Изучение полипептида по методу Эдмана. 11. Определение молекулярного веса белка на основании химического состава. 12. Высаливание белков. 13. Определение молекулярного веса методом седиментационного анализа. 14. Цветные реакции на белки. 15. Определение молекулярного веса физико-химическими методами. 16. Гидролиз белков. 17. Методы разделения белков, основанные на различиях их растворимости. 18. Диализ белков. 19. Определение молекулярного веса белков на основании данных по осмотическому давлению. 20. Бумажная хроматография.

1.4. Задачи по разделу «Белки» 1. Смесь аминокислот, содержащая валин, лейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, гистидин и серин, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН = 6,2. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду или останутся на линии старта ? 2. Содержание азота в серине составляет 13,3%. Вычислите молекулярную массу серина, если известно, что в молекуле серина содержится один атом азота. 3. Гемоглобин быка содержит 0,336% железа, 0,48% серы и 4,24% аргинина. Вычислите минимальную молекулярную массу гемоглобина быка, число атомов Fе и S, а также остатков аргинина в нем. 4. Гемоглобин содержит 0,34% железа. Высчитайте минимальную молекулярную массу гемоглобина. 5. Лизин содержит 19,17% азота. Вычислите молекулярную массу лизина, если известно, что в молекуле лизина содержатся два атома азота. 6. Молекулярная масса ДНК-полимеразы равна 109000. Вычислите количество аминокислотных остатков в составе молекулы указанного белка. 7. Белок содержит 0,8% цистеина. Вычислите минимальную молекулярную массу этого белка. В заданиях 8-12 выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д). 8. А. Оксилизин. Б. Серин. В. Триптофан. Г. Пролин. Д. Гистидин. а) содержит кольцо индола; б) иногда встречающаяся в составе белков аминокислота; в) α-иминокислота; г) α-амино-β -оксипропионовая кислота; д) содержит кольцо имидазола. 9. А. -β- Аланин. Б. Метионин. В. Аргинин. Г. Треонин. Д. Тирозин. а) Аминокислота, содержащая гуанидиновую группировку; б) содержится в природных пептидах - карнозине и ансерине; в) серусодержащая аминокислота; г) оксиаминокислота; д) α-амино -β параоксифенилпропионовая кислота. 10. А. Альбумины. Б. Протамины. В. Глобулины. Г. Гистоны. Д. Проламины. а) хорошо растворимы в воде; б) содержат не менее 30 % основных аминокислот; в) нерастворимы в воде, растворимы в 70-80 % -ом спирте; г) нерастворимы в воде и солевых растворах умеренных концентраций; д) содержат 80-90 % аргинина. 11. А. Растворимость белка. Б. Осмотическое давление белковых растворов. В. Скорость седиментации белков. а) Зависит от величины молекулярной массы белка; б) зависит от величины рН и ионной силы раствора; в) зависит от числа растворенных молекул. 12. А. Ферритин. Б. Кератин В. Казеин. Г. Хитин. Д. Нуклеопротеид а) Фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединяется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп оксиаминокислот; б) белок, содержащий в своем составе 20 % железа и являющийся депо последнего в организме животных; в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы; г) кутикулярный гликопротеид; д) содержит большое количество цистина. 13. Из приведенных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей: Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Гли.

14. Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определенными типами связей; подберите каждому пронумерованному типу связей буквенный ответ. 1. Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот. 2. Связь между - α-амино и α- карбоксильными группами аминокислот. 3. Связь между радикалами цистеина. 4. Водородные связи между пептидными группировками. 5. Водородная связь между радикалами аминокислот. 6. Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот. A. Первичная структура. B. Вторичная структура. C. Третичная структура. 15. Выберите правильное определение конформации белка. 1. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи 2. Число полипептидных цепей в олигомерном белке. 3. Количество α- спиралей и β- складчатых структур в полипептидной цепи. 4. Пространственное взаиморасположение атомов в белковой молекуле. 16. Денатурация белков - сложный процесс изменения нативной конформации молекулы. Что происходит при этом? 1. Изменение нековалентных связей. 2. Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом. 3. Уменьшение растворимости белка. 4. Разрыв пептидных связей. 17. На различиях каких физико-химических свойств белков основаны методы разделения и выделения индивидуальных белков? 1. Метод ультрацентрифугирования.. 2. Метод электрофореза. 3. Метод гель-фильтрации. 4. Метод ионообменной хроматографии. 5. Метод солевого фракционирования. A. Ионизация B. Гидратация C. Молекулярная масса 18. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств белков лежат в основе их разделения методами ионообменной хроматографии и электрофореза? 1. Гидратация молекул. 2. Заряд молекул. 3. Форма молекул. 4. Молекулярная масса. A. Используется в ионообменной хроматографии B. Применяется для электрофореза. C. Применяется для обоих методов D. Не используется в данных методах. 19. При изучении свойств белков используются (наряду с другими) методы диализа и гель-фильтрации. В каком из перечисленных ниже процессов они находят свое применение? 1.Отчистка белков от низкомолекулярных соединений 2.Фракционирование высокомолекулярных белков по различию молекулярной массы. 3.Разделение белков по суммарному заряду 4.Определение молекулярной массы.

А. В диализе В. В гель-фильтрации С. В обоих методах D. Ни в том, ни в другом. 20. Дана смесь белков (см. таблицу). Название белков

Молекулярная масса

РI белка

Церулоплазмин

151000

4,4

γ-глобулин

150000

6,3

β- лактоглобулин

37100

5,2

Предложите методы разделения белков и укажите последовательность их выделения из смеси. РАЗДЕЛ 2. ФЕРМЕНТЫ 2.1.Строение и классификация ферментов 1. Дайте определение классу 3 ферментов. Приведите примеры химических реакций, катализируемых данными ферментами. 2. Приведите разбивку класса 4 – лиазы, на группы и подгруппы и приведите примеры ферментов этого класса. 3. Дайте название, приведите химическую формулу, укажите витаминпредшественник и функцию кофермента - FAD. 4. Дайте определение понятиям кинетических параметров Км и Vмах, отражающих механизм действия ферментов. 5. Дайте название, приведите химическую формулу, укажите витаминпредшественник и функцию кофермента NAD, NADP. 6. Дайте определение молекулярной активности ферментов. Приведите примеры. 7. Дайте определение классу 2 - трансферазы, группам и подгруппам этого класса. Приведите примеры ферментов. 8. Дайте определение классу 1-оксидоредуктаз. Приведите примеры 3-х ферментов, относящихся к этому классу. 9. Дайте название, приведите химическую формулу, укажите витаминпредшественник и функцию кофермента А – СоА. 10. Дайте характеристику 5 классу ферментов. Приведите примеры химических реакций, катализируемых данными ферментами. 11. Дайте определение следующим понятиям: холофермент, субстрат, кофактор, число оборотов фермента, трансферазы 12. Дайте характеристику 6 класса ферментов. Приведите примеры химических реакций, катализируемых данными ферментами. 13. Дайте определение следующим понятиям: специфичность действия фермента, апофермент, синтетазы, аминотрансферазы, фермент-субстратный комплекс. 14. Дайте определение следующим понятиям: температурный оптимум действия фермента, активный центр фермента, активатор, пептидазы. 15. Дайте характеристику следующим понятиям: коферменты, киназы, каталитический центр фермента, ингибитор, пепсин.

16. Приведите химическую формулу биотина. Коферментом какого фермента является этот витамин, в каких процессах участвует. 17. Дайте характеристику мутазам, альдолазам, киназам, цистрансизомеразам. 18. Дайте характеристику следующим понятиям: амилазы, аллостерический центр, специфичность действия фермента, субстрат. 19. Дайте характеристику группам и подгруппам класса 5 ферментов. Приведите примеры. 20. Дайте характеристику ферментов – оксигеназ и оксидаз. Приведите примеры химических реакций, протекающих под действием этих ферментов. 2.2. Задачи по разделу «Ферменты» 1. Представьте в виде схемы реакцию декарбоксилирования пировиноградной кислоты с участием тиаминпирофосфата. 2. Напишите уравнение реакции перехода окисленной формы НАД + в восстановленную. 3. Выразите системой химических уравнений механизм реакции переаминирования аспарагиновой и пировиноградной кислот с участием пиридоксальфосфата. 4. Приведите схему переноса оксиметильной группы на глицин с участием 5,6,7,8 – тетрагидрофолиевой кислоты. 5. Укажите класс ферментов, катализирующих следующие реакции: а) Ала + т РНК + АТФ Æ Ала – т - РНК + АМФ + ФФ б) Фруктозо – 1,6 – дифосфат Æ диоксиацетонфосфат + глицеральдегидфосфат. в) Глюкоза n+ Н3РО4 → глюкозо – 1-фосфат + глюкоза (n-1) 6. Напишите второй субстрат, участвующий в реакции. Назовите фермент, катализирующий эту реакцию; укажите его класс, группу, вид его специфичности. H 2 N – C – NH 2 Æ 2NH 3 + CO 2 II O ? 7. Дана схема ферментативной реакции. + 2H CH3 – C – COOH → CH3 – CH – COOH – 2H O OH пируват лактат Сравните структурные формулы субстрата и продукта. A. Назовите класс фермента, катализирующего данную реакцию. B. С участием какого кофермента протекает реакция? Напишите формулу витамина, входящего в его состав. C. Рассчитайте удельную активность фермента, если за 30 с. 1 мг фермента при оптимальных условиях инкубации (pH 7,2, 37 0C) превращает 50 мкмоль пирувата. 8. Рассмотрите схему ферментативной реакции. Сравните структурные формулы субстрата и продукта. СООН I СН3 СН2 I I С=О + СО2 + АТФ C = O + АДФ + Н3РО4 I I СООН СООН пируват оксалоацетат А. Назовите класс фермента, катализирующего данную реакцию.

Б. С участием какого кофермента протекает данная реакция? В. Рассчитайте удельную активность фермента, если за 20 с. в результате реакции с участием 1 мг. Фермента при оптимальных условиях (рН 8,0, 37 0С) получается 25 мкмоль оксалоацетата. 9. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может быть снижена. Укажите причину этого, выбрав один наиболее правильный и полный ответ. 1. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра. 2. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра. 3. Конформационные изменения молекул фермента. 4. Уменьшение количества фермент-субстратного комплекса. 5. Взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллостерического центра. Ответ обоснуйте. 10. Выберите возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов. 1. Химическая модификация фермента 2. Гидролиз пептидных связей 3. Взаимодействие пространственно удаленных участков фермента. 4. Разрыв связей между субъединицами 5. Кооперативное взаимодействие субъединиц. Ответ обоснуйте. 11. Амилаза – тканеспецифический фермент поджелудочной железы, участвующий в процессе пищеварения. А. Какую реакцию катализирует амилаза? Приведите схему реакции. Б. К какому классу относится данный фермент? 12. В таблице представлены данные, характеризующие зависимость скорости ферментативной реакции (V) от концентрации субстрата (S) S,M 1*10-6 2*10-5 1*10-4 1*10-3

V, мкµ/мин 20 32 39 40

Используя данные таблицы, нарисуйте график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. Найдите приблизительное значение Vмакс и К.m. 13. При длительном приеме сульфаниламидов и антибиотиков у человека может возникнуть гиповитаминоз В6. Чем это обусловлено? 1. Нарушением включения витамина в кофермент. 2. Недостатком витамина в пище. 3. Нарушением всасывания витамина. 4. Подавлением микрофлоры кишечника. 14. Изобразите в виде графиков зависимость скорости реакции, катализируемой гексокиназой, от концентрации субстратов – глюкозы (Км = 0,04 мМ) и фруктозы (Км = 1,5 мМ), - если считать Vмакс одинаковой (10 мМ/мин). гексокиназа Гексоза + АТФ АДФ + гексозо-6- фосфат. В каком случае при одинаковой концентрации субстратов (например, 0,1 мМ) скорость реакции будет больше?

15. Оптимальные условия действия амилазы – фермента, расщепляющего крахмал: рН 6,8; t = 370С. Как измениться активность фермента в каждом из следующих случаев (↓ уменьшится, ↑ - увеличится)? Укажите причину изменения активности. 1. рН инкубационной среды равен 5. 2. Температура инкубации – 700С. 3. В инкубационную среду добавлен раствор CuSo4 (PbSO4). 4. В присутствии CuSo4 (PbSO4) в среде увеличена концентрация крахмала. 16. Холинэстераза при оптимальных условиях (рН 8,4 и t = 370С) в течение 15 мин. катализирует гидролиз ацетилхолина с образованием 100 ммоль холина и уксусной кислоты. Рассчитайте активность фермента. Объясните, как и почему изменится (↓ или↑) активность фермента, если: Температуру инкубационной среды изменить от 5 до 400С, В инкубационную среду добавить прозерин, В присутствии прозерина повышать концентрацию ацетилхолина. 17. Важным свойством ферментов, определяющим многообразие химических реакций в организме, является их специфичность. Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Выберите один наиболее полный ответ. 1. Набором определенных функциональных групп в активном центре. 2. Химическим соответствием активного центра субстрату. 3. Наличием кофермента 4. Пространственным соответствием активного центра субстрату. 5. Комплементарностью активного центра субстрату. Ответ обоснуйте. 18. Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов? 1. Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе. 2. Между активным центром и субстратом имеется комплементарность. 3. Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента. 4. В активный центр входят только полярные аминокислоты. Ответ обоснуйте. 19. Липаза в жировой ткани может находиться в двух формах с различной активностью: в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните, каким путем происходит переход от одной формы в другую и почему этот переход сопровождается изменением активности. 20. При длительном приеме антибиотиков и сульфаниламидов угнетается микрофлора кишечника, способная синтезировать пиридоксин. В результате может возникнуть гиповитаминоз В6. Какие реакции превращения глутаминовой кислоты нарушаются в этом случае? РАЗДЕЛ 3. УГЛЕВОДЫ 3.1. Строение и классификация физиологически важных углеводов 1. Напишите структурные формулы всех изомеров тетроз. Дайте название. 2. Напишите структурные формулы всех изомеров альдопентоз. Дайте название. 3. Напишите структурные формулы 2-х восстанавливающих дисахаридов. Объясните природу химической связи в этих молекулах. 4. Напишите все изомеры альдо- и кетотриоз, отметьте энантиомеры и эпимеры. 5. Изобразите структурные формулы следующих альдоз: Д-глицероальдегид, Дэритроза, Д- рибоза, Д- лактоза, Д- глюкоза, Д- галактоза.

6. Изобразите структурные формулы следующих кетоз- диоксиацетон, Д-ксилулоза, Д- рибулоза, Д- седорептулоза, Д-октулоза, Д-фруктоза. 7. Изобразите α- аномеры всех Д-альдогексоз. 8. Изобразите структурные формулы 2-х олиго-нередуцирующих сахаров. Объясните, чем определяются нередуцирующие свойства этих молекул. 9. Изобразите β- аномеры всех Д- альдогексоз. 10.Изобразите молекулы α- L- фруктозы, β-Д- галактозы в проекции Фишера, Хеуорса. 11.Изобразите структурные формулы целлюлозы и хитина. 12.Изобразите структурную формулу галактуроновой кислоты, дайте краткую биологическую характеристику этого соединения. 13.Приведите структурную формулу гепарина и охарактеризуйте его биологически функции. 14.Изобразите структурные формулы некоторых гомополисахаридов, состоящих из а) глюкозы; б) фруктозы. Дайте им краткую характеристику. 15.Приведите структурные формулы крахмала и гликогена. 16.Что такое альдоза, диастереомер, пираноза, олигосахарид, лактон? 17.Напишите структурные формулы сахаров, чаще всего встречающиеся в гликопротеинах: Д-галактоза, Д- глюкоза, Д- лактоза, L- фруктоза, N- ацетил, Дгалактозамин. 18.Дайте характеристику понятиям: гликозидная связь, аномерный гидроксил, хиральный атом, мукопротеин, фураноза? 19.Тетрасахарид-стахиоза представляет собой соединение 2-х остатков α- галактозы, 1 остатка α- глюкозы и 1-β- фруктозы и является не редуцирующим сахарам. Приведите структурную формулу. 20.Что такое эпимер, энантиомер, циклический полуацеталь, кетоза, гликозидный гидроксил? 3.2. Биологические функции углеводов 1.

Приведите пример реакции образования фруктозо- 1,6- дифосфат. Укажите условия реакции. 2. Приведите пример реакции окисления глюкозы до глюконовой кислоты и образования глюконолактона. 3. Приведите реакцию восстановления галактозы до 6-атомного спирта галактита, дайте ему характеристику. 4. L-фукоза по химическому строению является L-6-дезооксигалактозой. Приведите пример реакции ее получения, укажите ее биологические функции. 5. Напишите реакцию окисления глюкозы до сахарной кислоты, восстановления глюкозы до инозита. 6. Напишите реакцию образования Д - рибитола, в состав какого витамина он входит, приведите структурные формулы. 7. Восстановление глюкозы приводит к образованию 6- атомного спирта - сорбита и инозита. Напишите химические реакции. 8. Приведите цепочку химических реакции образования L-аскорбиновой кислоты из глюкозы. 9. Напишите реакции образования монофосфорных эфиров глюкозы, рибозы, фруктозы, галактозы. 10. Приведите пример образования следующих видов гликозидных связей: 1) α (1Æ4); 2) β (1Æ 6); 3) α (1Æ 6) на примере молекулы глюкозы.

11. Восстановление рибозы приводит к образованию многоатомного спирта и дезооксисахара. Приведите примеры реакций и назовите конечные продукты. Укажите их биологические функции. 12. Приведите примеры образования альдоновых кислот, используя в качестве исходных продуктов глюкозу, рибозу, галактозу. 13. Приведите пример образования полного ацеталя - гликозида- метил-α -Д глюкопиранозид. 14. Приведите пример образования следующих видов гликозидных связей: β (1Æ3), α (1Æ 2); β (1Æ1) на примере α- фруктозы. 15. Приведите химические реакции, приводящие к образованию уроновых кислот на примере фруктозы, галактозы, глюкозы. 16. Напишите реакции, приводящие к образованию метаболически активных форм различных моносахаридов. 17. Восстановление галактозы приводит к образованию Д-6 дезоксигалактоза и L - 6 дезоксигалактозы. Напишите химические реакции их получения. Укажите их биологические функции в организме. 18. Напишите реакции гидролитического превращения крахмала. Укажите все специфические ферменты, продукты реакции. 19. Приведите химические реакции, приводящие к образованию альдаровых кислот на примере глюкозы, фруктозы, галактозы. 20. Определите максимальное число различных дисахаридов, которые могут существовать, если состоят только из Д- глюкозы. Классифицируйте их как редуцирующий и нередуцирующий сахар. РАЗДЕЛ 4. ЛИПИДЫ 4.1. Строение и классификация физиологически важных липидов 1. Дайте характеристику продуктам, образующимся при гидролизе сфингомиелина. Какова их биологическая функция? 2. Напишите по одной формуле триацилглицеринов, характерные для: а) твердого животного жира б) растительного масла. 3. Приведите химические структурные формулы продуктов, образующихся при гидролизе цереброзидов. Какова их биологическая функция? 4. Дайте полную характеристику высшим жирным кислотам предельного ряда. Приведите примеры. 5. Дайте полную характеристику воскам. 6. Приведите формулу фосфатидной кислоты. Дайте характеристику ее биологическим функциям. 7. Дайте полную характеристику высшим жирным кислотам непредельного рода. 8. Приведите структурные формулы азотистых ингредиентов, входящих в состав фосфолипидов. Охарактеризуйте их. 9. Приведите химические формулы продуктов, образующихся при гидролизе ганглиозидов. Дайте характеристику биологической роли этого класса липидов. 10. Дайте полную характеристику биологическим функциям липидов в организме. 11. Напишите структурную формулу фосфатидилхолина. Какой суммарный заряд имеет эта молекула при pH 7, какая группа в этой молекуле может взаимодействовать с белками? 12. Чем отличаются растительные масла от твердого жира ?

13. Охарактеризуйте классы - «омыляемые» и «неомыляемые» липиды. Приведите примеры. 14. Дайте характеристику классу стеридов. Приведите примеры. 15. Дайте определение - «йодное число» жира. Что характеризует этот показатель? 16. Молекула нейтрального жира может содержать три различные жирные кислоты. Напишите формулу такого триглицерида. 17. Дайте определение «кислотного числа» жира. Что характеризует этот показатель? 18. Напишите структурные формулы α - и β - лецитинов. 19. В основе желчных кислот лежит холановая кислота. Представьте ее структурную формулу. Охарактеризуйте функции желчных кислот. 20. Представьте формулу холестерина. Дайте характеристику этому соединению. РАЗДЕЛ 5. НУКЛЕОЗИДЫ. НУКЛЕОТИДЫ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ 5.1. Строение нуклеозидов, нуклеотидов и нуклеиновых кислот 1. Дайте полную характеристику АТФ – название, строение, функции в организме. 2. Приведите структурную формулу динуклеотида РНК, в состав которого входит гуанин и цитозин. 3. Приведите химические структурные формулы наиболее встречающихся в природе пуринов. Дайте травиальное название и по систематической номенклатуре. 4. Приведите структурные формулы биологически активных нуклеозидов, каковы их биологические функции? 5. Напишите динуклеотид, включающий тимин и аденин в цепи ДНК. 6. Приведите структурные формулы тимидина и уридина. Какой класс соединений они представляют? 7. Приведите схему, отражающую образование водородных связей между комплементарными парами азотистых оснований. 8. Приведите структурные формулы гуанозина и гуаниловой кислоты. Чем эти соединения отличаются друг от друга. 9. Приведите структурные формулы моно-, ди- и трифосфатнуклеозидов. 10. Дайте определение понятиям нуклеотид, нуклеиновая кислота. Виды нуклеиновых кислот. 11. Приведите схему строения нуклеиновых кислот. Покажите сахарофосфатную цепь. Поясните, связаны ли химически азотистые основания между собой в общей цепи? 12. Поясните, как происходит связывание мононуклеотидов друг с другом в полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот. Приведите пример. 13. Опишите правило Чаргаффа. 14. Что такое первичная структура ДНК? 15. Приведите структурные формулы наиболее встречающихся в природе пиримидиновых оснований. Дайте им травиальные названия и по систематической номенклатуре. 16. Чем отличаются по строению ДНК и РНК? 17. Приведите структурные формулы аденозина и адениловой кислоты. Чем отличаются эти соединения между собой? 18. Что такое вторичная и третичная структура ДНК? 19. Дайте определение следующим понятиям: нуклеозид, аденин, пиримидин, сахарофосфатная цель. 20. Напишите структурные формулы 2-х нуклеотидов с макроэргическими связями. В каких реакциях в организме они участвуют? Приведите примеры.

РАЗДЕЛ 6. ВИТАМИНЫ. ГОРМОНЫ. В заданиях с 1 по 11 дайте полную характеристику предложенным витаминам – опишите химическую структуру, приведите структурную формулу, укажите биологическую роль каждого витамина в организме. 1. РР 2. В1 3. Е 4. Д 5. В2 6. К 7. А 8. С 9. В12 10. В6 11. фолиевая кислота В заданиях с 12 по 20 дайте полную характеристику предложенным гормонам – опишите химическую структуру, приведите структурную формулу, укажите биологическую роль каждого гормона в живом организме. 12. инсулин 13. адреналин 14. тироксин 15. индолилуксусная кислота 16. серотонин 17. вазопрессин 18. глюкагон 19. половые гормоны 20. окситоцин РАЗДЕЛ 7 . ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ В ОРГАНИЗМЕ 1. Выберите процессы, происходящие при пищеварении. 1. Расщепление дисахаридов до моносахаридов. 2. Распад моносахаридов до СО2 и Н2О. 3. Расщепление полисахаридов до моносахаридов. 4. Образование продуктов, которые могут всасываться в клетки слизистой кишечника. 5. Распад моносахаридов с образованием лактата. Обоснуйте ответ. 2. По предложенным цифровым данным (1-6) оцените, сколько моль АТФ синтезируется или используется на каждом из обозначенных буквами (А-D) этапов распада глюкозы (2 – стехиометрический коэффициент). А В С D Глюкоза Æ 2 глицероальдегид-Ф Æ 2 пируват Æ 2 ацетил-КоА Æ СО2, Н2О ( цитратный цикл ) 1. Синтезируется 10 моль АТФ. 2. 2 моль АТФ (из общего числа) синтезируется без участия ЦПЭ. 3. 6 моль АТФ синтезируется путем окислительного фосфорилирования. 4. 2 моль АТФ затрачивается. 5. Этап не связан с синтезом АТФ. 6. Суммарный энергетический эффект составляет 24 АТФ.

3.

Выберите положения, правильно характеризующие физиологическое значение катаболизма глюкозы. 1. Синтезируется АТФ – донор энергии в биологических процессах. 2. Промежуточные вещества используются в реакциях анаболизма. 3. Катаболизм глюкозы может протекать как в аэробных, так и в анаэробных условиях, и, следовательно, служить источником АТФ для клетки в разных физиологических ситуациях. 4. Аэробный распад глюкозы может происходить только в клетках печени. Обоснуйте ответ. 4. Подберите к перечисленным ферментам (1-9) реакции (А-F), которые они катализируют: 1. Лактатдегидрогеназа 2. 2.Гексокиназа 3. 3.Фосфоглюкоизомераза 4. Фосфофруктокиназа 5. Фосфоглюкомутаза 6. Пируваткиназа 7. Енолаза 8. Фосфоглицераткиназа 9. Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа А. Необратимые реакции В. Окислительно-восстановительные реакции С. Сопряженные с синтезом АТФ без участия ЦПЭ. D. Связанные с использованием фосфорной кислоты. E. Связанные с использованием АТФ. F. Ни одна из этих реакций. 5. А. Сколько моль пирувата образуется при распаде 1 моль глюкозы при аэробном гликолизе? Сколько моль АТФ будет синтезироваться в этом процессе? Б. Как изменится энергетический эффект, если окисление 1 моль глюкозы до пирувата будет происходить в анаэробных условиях? 6. Подберите особенности, характерные для аэробного и анаэробного гликолиза. 1. Процесс требует постоянной регенерации НАД+ 2. Акцептором водорода от НАДН является пируват. 3.Сопряжен с синтезом АТФ при участии ЦПЭ. 4.Является источником энергии для клеток, лишенных митохондрий. 5.Метаболиты процесса используются в анаболических процессах. 6.Конечным продуктом является лактат. 7.Протекает в цитозоле клеток. А. Характерно только для аэробного гликолиза. Б. Характерно только для анаэробного гликолиза. В. Характерно для обоих процессов. Г. Для указанных процессов не характерно. Обоснуйте ответ. 7. В эксперименте к раствору, содержащему сахарозу, лактозу и крахмал, добавили сок поджелудочной железы и инкубировали в оптимальных условиях. А. Напишите схему реакции, которая может произойти в данном опыте. Укажите фермент. Б. Укажите качественные пробы, которые можно использовать для обнаружения продуктов реакции. 8. Выберите утверждения, правильно характеризующие пентозофосфатный цикл превращений глюкозы. 1. Активно протекает в жировой ткани.

2. Включает совместное протекание окислительного пути синтеза пентоз и пути возвращения пентоз в гексозы. 3. Промежуточные продукты могут включаться в аэробный и анаэробный гликолиз. 4. Протекают реакции, сопряженные с ЦПЭ. 5. Образуются восстановленные коферменты, водород которых используется для восстановительных синтезов. 6. Образуются пентозы, используемые для синтеза нуклеотидов. Обоснуйте ответ. 9. При изучении гликолиза в эксперименте в качестве субстрата использовали глюкозу, меченную в положении С1. А. Определите, в каком положении окажется метка в соединениях, формулы которых указаны ниже. 1 2 3 Н2С – О-Ф Н2С – ОН О = С –О-Ф    С=О С=О НС – ОН    ОН –СН Н2С – О-Ф Н2С –О-Ф  НС – ОН  НС – ОН  Н2С – О-Ф Б. Укажите названия этих соединений. 10. Выберите утверждения, правильно характеризующие глюконеогенез из лактата. 1. Активно протекает в мышцах. 2. Протекает главным образом в печени и возвращает лактат в метаболический фонд углеводов. 3. На синтез 1 моль глюкозы тратиться 2 моль АТФ. 4. Регулярные ферменты катализируют необратимые реакции. 5. Скорость регулируется соотношением АТФ/АДФ в клетке. Обоснуйте ответ. 11. Выберите утверждения, правильно характеризующие процесс глюконеогенеза. 1. Является одним из источников глюкозы в крови. 2. Регулярные ферменты катализируют необратимые реакции. 3. Ингибируются при накоплении в клетке АТФ. 4. Протекает главным образом в печени, а также корковом веществе почек и слизистой оболочке кишечника. 5. Обеспечивает глюкозой мозг в тех условиях, когда глюкоза в организм не поступает. Обоснуйте ответ. 12. Выберите определения, характеризующие свойства восстановленных + + коферментов НАД и НАДФ . 1. Является коферментом дегидрогеназ 2. Служит донором водорода для ЦПЭ 3. Используется в реакции: рибозо-5-фосфат → рибулозо-5-фосфат 4. Образуется в окислительной части пентозофосфатного цикла превращения глюкозы 5. Образуется в гликолизе 6. Образуется в световой части фотосинтеза

7. Используется в реакциях гидрирования при синтезе липидов A. Характерно для НАДН B. Характерно для НАДФН C. Характерно для обоих D. Не характерно для этих коферментов 13. А. Какие ферменты, участвующие в переваривании углеводов, содержатся в указанных секретах (форма ответа: цифра – название фермента или ферментов)? 1. Слюна. 2. Секрет поджелудочной железы. 3. Секрет клеток слизистой кишечника. Б. К какому классу относятся эти ферменты? 14. А. Составьте схему специфической части катаболизма глюкозы в аэробных условиях, используя пронумерованные метаболиты. 1. 2-фосфоглицерат. 2. Пируват. 3.Глюкоза. 4. Глицеральдегидфосфат. 5. 1,3-дифосфоглицерат. 6. Лактат. 7. Фруктозо-1,6-дифосфат. 8. Фруктозо-6-фосфат. 9. Фосфоенолпируват. 10.Глюкозо-6-фосфат. 11.3-фосфоглицерат. 12.Диоксиацетонфосфат. Б. Выберите, какие из перечисленных утверждений правильно характеризуют написанный процесс. 1.Конечным продуктом является лактат. 2.Является источником энергии для клеток, лишенных митохондрий. 3.Сопряжен с синтезом 8 моль АТФ на 1 моль глюкозы. 4.Протекает в цитозоле клеток. 15. А. Из перечисленных ниже метаболитов составьте схему синтеза глюкозы из глицерина, учитывая, что после фосфорилирования и дегидрирования глицерин превращается в диоксиацетонфосфат. 1.Диоксиацетонфосфат. 2.Фруктозо-6-фосфат 3.Глицероальдегид-3-фосфат. 4.Глюкозо-6-фосфат. 5.Фруктозо-1,6-дифосфат 6.Глюкоза. Б. Выберите утверждения, характеризующие этот процесс. 1. Протекает главным образом в печени. 2. Является одним из источников для глюкозы в крови в условиях, когда глюкоза в организм не поступает. 3.Регулярный фермент катализирует реакцию глюкозо-6-фосфат → глюкоза + Н3РО4 4.На синтез 1 моль глюкозы расходуется 8 моль АТФ. 16. А. При отщеплении аминогруппы аланин превращается в пируват, который включается в процессе глюконеогенеза. Составьте схему синтеза глюкозы из аланина, расположив перечисленные компоненты в необходимой последовательности. 1. Ала. 2. Пируват

3. Диоксиацетонфосфат. 4. Фруктозо-1,6-дифосфат 5. Глюкозо-6-фосфат. 6. Фруктозо-6-фосфат 7. Оксалоацетат. 8. Фосфоенолпируват. 9. Глицеральдегидфосфат. 10. 1,3-дифосфоглицерат. 11. 2-фосфоглицерат. 12. 3-фосфоглицерат. 13. Глюкоза. Б. Напишите формулу реакции, протекающую с затратой энергии ГТФ, укажите фермент. 17. В эксперименте к раствору, содержащему крахмал, сахарозу, лактозу, добавили ферменты, экстрагированные из клеток слизистой тонкого кишечника, и инкубировали в оптимальных условиях. Напишите схемы реакций, которые могут произойти в данном опыте. Укажите ферменты. 18. А. Сколько моль молекулярного кислорода необходимо для окисления 2 моль глицеральдегид-3-фосфат до пировиноградной кислоты? Сколько моль АТФ при этом синтезируется (при условии достаточной концентрации НАД+)? Б. Как изменится энергетический эффект, если распад 2 моль глицеральдегид-3фосфат до пирувата будет происходить без кислорода? 19. А. Составьте схему синтеза глюкозы из лактата, расположив в необходимой последовательности перечисленные компоненты. Над стрелками укажите реакции, идущие с затратой АТФ, ГТФ. 1. Лактат. 2. Фосфоенолпируват. 3. Глюкоза 4. Фруктозо-1,6-дифосфат 5. 1,3-дифосфоглицерат 6. Оксалоацетат 7. Глицеральдегидфосфат. 8. Диоксиацетонфосфат. 9. Глюкозо-6-фосфат 10. 2-фосфоглицерат 11. Пируват 12. Фруктозо-6-фосфат 13. 3-фосфоглицерат. Б. Напишите формулами регуляторные реакции. Укажите ферменты. 20. Выберите пути использования метаболитов пентозофосфатного цикла превращений глюкозы. 1. НАДФН +Н+ 2. Рибозо – 5 фосфат 3. Глицероальдегидфосфат 4. Фруктозо-6-фосфат А. Синтез нуклеотидов В. Восстановительные реакции при синтезе жирных кислот С. Реакции гидроксилирования Д. Аэробный и анаэробный гликолиз.

РАЗДЕЛ 8. ОБМЕН ЛИПИДОВ В ОРГАНИЗМЕ 1. Напишите уравнение реакции гидролиза диолеостерина в организме. При действии какого фермента происходит этот процесс? 2. Напишите уравнение реакций активирования стеариновой кислоты в предверье ее β - окисления. Укажите ферменты. 3. Опишите 2 и 3 этапы β - окисления жирных кислот. Приведите все реагенты. Назовите ферменты. 4. В чем отличие процессов β - окисления жирных кислот с четным и нечетным числом С-атомов? 5. Приведите структурные формулы «кетоновых тел». Какова их роль в организме? 6. В чем состоит «своеобразие» β-окисления непредельных жирных кислот? 7. Напишите реакции превращения глицерина в организме. 8. Глицераткиназа осуществляет перенос остатков фосфорной кислоты к глицериновой кислоте. Напишите уравнение реакции образования фосфоглицерата. К какому классу относится данный фермент? 9. Подсчитайте сколько молекул АТФ синтезируется в организме в результате β окисления стеариновой кислоты. 10. Охарактеризуйте фермент - липооксигеназа и приведите примеры реакций, которые катализирует данный фермент, дайте оценку его действия. 11. Опишите роль желчи в процессах катаболизма жиров. 12. Укажите, какие витамины входят в состав ферментов, необходимых для протекания β - окисления жирных кислот. 13. Опишите основной путь биосинтеза жирных кислот. 14. Напишите суммарное уравнение биосинтеза стеариновой кислоты из ацетил – КоА, НАДФН и АТФ. 15. Напишите реакции синтеза лецитина из холина и диглицерида. 16. Рассчитайте процентное содержание фосфора в фосфатидилдипальмитине. 17. Некоторые из применяемых в кулинарии жиров, например, сливочное масло, быстро портятся при хранении на воздухе при комнатной температуре, тогда как свойства жиров твердых типа маргарина в аналогичных условиях меняются мало. Почему? 18. Подсчитайте, сколько молекул АТФ синтезируется в организме в результате β окисления пальмитиновой кислоты. 19. Какая часть молекулы триацилглицерола содержит больше биологически доступной энергии (в расчете на 1 атом углерода): остаток жирных кислот или остаток глицерина? Ответ объясните. 20. Охарактеризуйте причины появления в крови и моче кетоновых тел. РАЗДЕЛ 9. ОБМЕН БЕЛКОВ 1. Укажите, какие связи преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами. 1 2 3 4 Ала – Гли – Три – Тре – Арг – Вал – Иле. А. Карбоксипептидаза. B. Химотрипсин. C. Трипсин. D. Пепсин. 2. Сравните процессы трансаминирования и дезаминирования аминокислот. 1. Является этапом катаболизма аминокислот. 2. Может служить для синтеза аминокислот.

3. Не приводит к изменению общего количества аминокислот. 4. Приводит к увеличению общего количества аминокислот. 5. Сопровождается образованием аммиака. A. Дезаминирование. B. Трансаминирование. C. Оба процесса. D. Ни один из процессов. 3. Крысам скармливали белковую смесь, содержащую полипептидные фрагменты следующего состава: -Цис – Мет – Арг – Гли – Ала – Фен – Вал – СерА. Под действием каких ферментов кишечника при переваривании данного фрагмента белка появятся пептиды, С-концевыми аминокислотами которых являются Арг и Фен? Б. Объясните биологический смысл секреции этих ферментов в виде проферментов и механизм активации. В. Назовите группу пептидаз, к которой они относятся. 4. А. Напишите реакцию трансаминирования между аспарагиновой и αкетоглутаровой кислотами, дайте название фермента и кофермента. Б. Выберите пункты (1-4), отражающие значение реакций трансаминирования. 1. Обеспечивают образование заменимых аминокислот. 2. Являются этапом катаболизма аминокислот. 3. Обеспечивают перераспределение аминного азота между аминокислотами в организме. 4. Обеспечивают синтез незаменимых аминокислот. 5. Накопление биогенных аминов – продуктов декарбоксилирования аминокислот – может вызвать ряд серьезных нарушений в организме, однако существуют механизмы инактивации и выведения этих соединений. А. Напишите в общем виде реакцию инактивации биогенных аминов окислительным путем. Б. Укажите фермент и кофермент. 6. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин, однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить этот факт? Ответ подтвердите реакциями. 7. Подберите к данным реакциям орнитинового цикла недостающий компонент. 1. ? + аспартат → аргининосуцинат. 2. Орнитин + карбамоилфосфат → ? 3. Аргинин → мочевина + ? 4. Аргининосукцинат → аргинин + ? A. Цитруллин. B. Фумарат. C. Орнитин. D. Аргинин. E. Сукцинат. 8. В желудочно-кишечный тракт с белковой пищей поступили пептиды следующего состава: 1 2 3 4 5 6 Ала – Тре – Тир – Сер – Арг – Иле – Вал. А. Какие связи расщепляются приведенными ниже ферментами: пепсин, трипсин, химотрипсин, карбооксипептидаза, аминопептидаза. В. Укажитет место синтеза для каждого фермента. С. Продукты, которые образуются в результате совместного действия ферментов, и их дальнейшую судьбу в ЖКТ.

9. Проследите пути превращения Ала, поступившего с пищей в организм человека. Для этого ответьте на следующие вопросы. А. К какой группе аминокислот – заменимым или незаменимым – относится Ала? Б. Напишите реакцию дезаминирования Ала. В. Каким образом образовавшийся аммиак будет обезврежен в клетках мозга? Напишите реакцию. Г. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Ала? Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ. 10. А. Дополните схему пути катаболизма фенилаланина в печени, подставив вместо цифр названия промежуточных продуктов: Фен → 1 → 2 → 3 → 4 → ацетоацетат + фумарат. Б. Назовите наследственное заболевание, которое может возникнуть при нарушении первой реакции этого метаболического пути. 11. В метаболизме Сер и Гли принимает участие витамин, выполняющий важную роль в синтезе ряда соединений. А. Назовите этот витамин и его производное, выполняющее коферментную функцию. Б. Напишите реакцию образования Гли из Сер, укажите фермент. 12. Напишите реакцию трансаминирования между глутаминовой и пировиноградной кислотами. А. Укажите полное название фермента по прямой и обратной реакциями, назовите кофермент. Б. Для каких целей используется определение активности трансаминаз в клинической практике? 13. Подберите к пронумерованным реакциям обезвреживания аммиака соответствующий фермент. 1. Глу + NH3 + АТФ → Глн. + АДФ + Ф. 2. α-КГ + NH3 + НАДН2 Глу + НАД+ 3. СО2 + NH3 + 2 АТФ → карбамоилфосфат + 2 АДФ + Ф. А. Глутаминаза. B. Глутаминсинтетаза. C. Глутаматдегидрогеназа. Е. Карбамоилфосфатсинтетаза. 14. Подберите каждому из указанных биогенных аминов аминокислоту (или ее производное), из которой он образуется. 1. Гистамин. 2. γ-аминомаслянная кислота. 3. Ацетилхолин. 4. Серотонин. A. Сер. B. Три. C. Гис. D. Глу. Приведите уравнения реакций. 15. А. Покажите путь азота от аминогруппы валина до азота мочевины: 1. Напишите реакцию дезаминирования этой аминокислоты. 2. Напишите схему орнитинового цикла. Б. Напишите реакцию, которая будет блокирована при нарушении синтеза карбамоилфосфатсинтетазы I. 16. Подберите ферментам, участвующим в обмене аминокислот, соответствующие коферменты. 1. Декарбоксилазы. 2. Аминотрансфераза.

3. Моноаминооксидазы. 4. Метилтрансферазы. A. ФАД. B. НАД+. C. Фосфопиридоксаль. D. Н4-фолат. E. Тиаминпирофосфат. F. Биотин 17. При длительном голодании белки скелетных мышц используются в качестве источника энергии. Перечислите, какие превращения должны произойти с этими белками и продуктами их распада в скелетных мышцах и в печени, прежде чем сердечная мышца и мозг смогут использовать энергию их распада. 18. Животные длительное время получали пищу, содержащую только белки, однако концентрация глюкозы в крови находилась на постоянном уровне. А. Напишите схему превращений, которые поддерживают постоянную концентрацию глюкозы в крови (на примере Глу). Б. Назовите аминокислоты, которые могут включаться в этот процесс. 19. Выберите пункты, отражающие роль метионина в обмене веществ. 1. Донор метильной группы при синтезе ряда соединений. 2. Источник серы при синтезе цистеина. 3. Участвует в инициации процесса трансляции. 4. Донор метильной группы при обезвреживании гормонов и лекарственных веществ. 5. Участвует в глюконеогенезе. Обоснуйте ответ. 20. В состав белков пищи, которую скармливали животным входили пептиды следующего состава: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Ала-Сер-Гли-Тир-Гис-Фен-Лиз-Три-Вал-Лей А. Назовите ферменты (и номер соответствующей связи), которые расщепляют эти пептиды: а) в желудке, б) в просвете тонкого кишечника, в) в слизистой тонкого кишечника (кишечной кайме) Б. Назовите продукты, которые образуются в результате совместного действия ферментов, и укажите их дальнейшую судьбу. РАЗДЕЛ 10. ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ, НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ В ОРГАНИЗМЕ 1. Дополните недостающими компонентами реакции синтеза нуклеотидов. 1. Глн + CO2 + ? → карбамоилфосфат + Глу + 2АДФ + H3PO4. 2. Рибозо-5-фосфат + АТФ → ? + АМФ. 3. 5-фосфорибозил-1-дифосфат + Глн → ? + Глу. 4. Оротат + ? → ОМФ + Н4Р2О7. 5. ИМФ + ? + ГТФ → АМФ + ГДФ + фумарат + Н3РО4. 6. ОМФ → ? + СО2 А. 5-фосфорибозил-1-амин. В. Аспартат. С. 2 АТФ. Д. 5-фосфорибозил-1-дифосфат. С. УМФ.

2. Выберите процессы, в которых участвуют перечисленные нуклеотиды и их производные. НАДФН. дТТФ. УДФ-глюкоза. УДФ-глюкуронат. цАМФ. А. Биосинтез ДНК. В. Биосинтез гликогена. С. Биосинтез стероидов. D. Обезвреживание веществ в печени. Е. Активизация протеинкиназ. F. Окисление жирных кислот. 3. Выберите компоненты, необходимые для синтеза дезоксирибонуклеотидов. 1. Нуклеозидмонофосфаты. 2. Нуклеозиддифосфаты. 3. Нуклеозидтрифосфаты. 4. НАДФН. 5. Рибонуклеотидредуктаза. 6. АТФ. 7. Дезооксирибоза 8. Тиоредоксинредуктаза. 9. НАДН. 10.Тиоредоксин. 4. Выберите соединения, являющиеся донорами углерода в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. 1. Глицин. 2. Глутамин. 3. Метилен-ТГФК. 4. Аспартат. 5. Метенил-ТГФК. 6. СО2 А. Синтез пуринов. В. Синтез пиримидинов. С. Синтез обоих групп. Д. Не является донором для указанных групп. 5. В определенном участке ДНК имеется следующая последовательность нуклеотидов:.. – А – Т – Ц - Г – Ц – А – А – А – Т - … Укажите, какому типу мутаций соответствуют перечисленные изменения первичной структуры ДНК в этом участке. 1. – А - Т-Т-Г-Ц-А-А-А-Т-. 2. –А-Т-Г-Ц-А-А-А-Т-. 3. –А-Т-А-Ц-Г-Ц-А-А-А-Т-. 4. –А-Ц-Т-Г-Ц-А-А-А-Т-. A. Вставка. B. Замена. C. Делеция. D. Инверсия. 6. Укажите, какие источники энергии используются на отдельных этапах биосинтеза белка, подобрав к перечисленным цифрами положениям соответствующие буквы. 1. Образование пептидных связей. 2. Присоединение матричной РНК к 4OS субчастице рибосомы. 3. Присоединение мет-тРНК к мРНК и субчастицам рибосомы.

4. Перемещение рибосомы по мРНК на 1 кодон. 5. Освобождение белка с рибосом. 6. Присоединение аа-тРНК к аминоацильному центру. А. Используется энергия АТФ. В. Используется энергия ГТФ. С. Используется энергия субстратов. Д. Без затраты энергии 7. Выберите соединения, являющиеся донорами азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. 1. Глицин. 2. Глутамин. 3. Аспартат. 4. Аланин. 5. Формил-ТГФК. А. Синтез пуринов. В. Синтез пиримидинов. С. Синтез обеих групп. Д. Не является донором для указанных групп. 8. Выберите положения, правильно характеризующие свойства биологического кода. 1. Каждому кодону соответствует только одна аминокислота. 2. Одну аминокислоту могут кодировать несколько триплетов. 3. Смысл кодонов одинаков для ВСЕХ живых организмов на Земле. 4. Каждой аминокислоте соответствует только один кодон. 5. Кодоны мРНК считываются в направлении от 5/-к 3 / -концу. 9. Выберите, к каким из перечисленных изменений в структуре белка могут привести мутации по типу вставки одного нуклеотида. 1. Укорочение цепи на одну аминокислоту. 2. Удлинение полипептидной цепи на одну аминокислоту. 3. Синтез белка с одной измененной аминокислотой. 4. Синтез белка со «случайной» последовательностью аминокислот на участке, закодированном в ДНК за местом мутации. 10. Используя цифровые обозначения, расположите перечисленные метаболиты в порядке их участия в синтезе пиримидиновых нуклеотидов. 1. СО2 2. Аспартат. 3. УМФ. 4. АТФ. 5. Карбамоилфосфат. 6. Глн. 7. ОМФ. 8. Карбамиласпартат. 9. Дигидрооротат. 10. 5-фосорибозил-1-дифосфат. 11.Оротат. 11.Укажите возможные причины возникновения мутаций. 1. Повреждение ДНК ультрафиалетом. 2. Ошибки репликации. 3. Повреждение ДНК химическими соединениями окружающей среды. 4. Повреждение ДНК ионизирующей радиацией. 5. Ошибки транскрипции. 6. Снижение активности эндонуклеазы репарирующей. 12. А. Укажите для процесса транскрипции

а) матрицу, б) субстраты, в) источники энергии, г) фермент, д) локализацию в клетке. Б. Какие из перечисленных положений отражают особенности синтеза и строения РНК? 1. Идентичны матрице. 2. Не идентичны, но комплементарны матрице. 3. Не комплементарны матрице. 4. Синтез связан с S- фазой клеточного цикла. 5. Образование происходит постоянно и не связано с фазами клеточного цикла. В. Какие виды РНК могут синтезироваться в ходе этого процесса? 13. Сколько г. глюкозы может синтезироваться в организме человека при превращениях 10 г аланина ? 14. К каким изменениям в структуре белка могут привести мутации по типу : а) вставки одного нуклеотида; б) замены одного нуклеотида? Укажите возможные последствия мутаций. 15. Назовите реакции, в результате которых синтезируются перечисленные нуклеотиды или их предшественники: 1. Инозин-5-фосфат + АТФ +аспн 2. Инозин-5-фосфат + АТФ + НАД+ + глн 3. Карбамоилфосфат + глн + ФАД 4. - УМФ + тиоредоксин + фолиевая кислота 5. Оритидин- фосфат +СО2 6. УМФ + глн + АТФ А. Тимидиловая кислота. Б Цитидиловая кислота. В.Адениловая кислота. Г. Гуаниловая кислота. Д. Оротовая кислота. Е Уридиловая кислота. 16. Сколько г мочевины образуется в результате обезвреживания 10 мг аммиака? Какова концентрация аммиака в крови в норме? Чему равна летальная концентрация аммиака в крови? 17. Проследите пути превращения аланина, поступившего с пищей в организм человека. Для этого ответьте на вопросы: А. К какой группе аминокислот – заменимым или незаменимым – относится аланин? Б. Напишите реакцию дезаминирования аланина. В. Каким образом образовавшийся аммиак будет обезврежен в организме? Напишите реакцию. Г. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится аланин? Напишите схему, подтверждающую ваш ответ. 18. Укажите для процессов репликации, транскрипции и трансляции: а) матрицу; б) субстрат; в) источник энергии; г) фермент; д) локализация в клетке. 19. Выберите соединения, являющиеся конечными продуктами распада нуклеотидов: 1.Мочевина 2.Мочевая кислота

3 Аммиак. 4. β-аланин. 5. β-аминоизомасляная кислота. 6. СО2 7. Аллантоин. А. Пуриновые нуклеотиды. Б. Пиримидиновые нуклеотиды. Какие из перечисленных соединений характерны только для людей, птиц и некоторых рептилий; лошадей, собак, кроликов и др. видов млекопитающих; рыб? 20. Фермент - глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа представлен в популяции людей 2 вариантами, которые отличаются по одной аминокислоте: в варианте 1 – Асп, в варианте 2 – Асн. А. Определите, какие изменения в кодоне гена этого фермента привели к появлению указанных вариантов? Б. Объясните, что такое полиморфизм белков. В. Являются ли описанные варианты фермента примером полиморфных белков? ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ КОНТРОЛЯ СРС БЕЛКИ И ИХ ОБМЕН 1. При разделении аминокислот методом ионообменной хроматографии на колонках, заполненных полистиролом, содержащим остатки сульфоновой кислоты, движение тормозят два фактора: 1) электростатическое притяжение между отрицательно заряженными остатками сульфоновой кислоты и положительно заряженными функциональными группами аминокислот; 2) гидрофобное взаимодействие между боковыми цепями аминокислот и сильно гидрофобным остовом полистирола. Для каждой из приведенной пары аминокислот определите аминокислоту, которая будет выходить первой из колонки при пропускании буфера рН 7.0: а) аспарагин и лизин; б) аспарагин и метионин; в) глутамин и валин; г) глицин и лейцин; д) серин и аланин. 2. Укажите суммарный заряд ( +, О или - ) для лейцина, треонина, цистеина и лизина при следующих рН: а) 1,5; б) 6,0; в) 8,5; г) 11,0. 3. В белковом растворе обнаружено содержание общего азота 3,5 % и 19,9 % белка. Что можно сказать о природе исследуемого белка ? 4. В исследуемой навеске мяса с содержанием общего азота 3.25% установлено, что азот водной вытяжки составляет 2.8%, азот пуринов 0.08%, аминный азот 0.21%. Вычислите содержание суммарного и растворимого белка. 5. При разделении белков на сефадексе G-50 в первых фракциях, снятых с колонки, установлены величины экстинции: 0,28, 0,55, 0,98, 1,15, 1,40, 1,50, 1,65, 1,85, 2,10, 1,75, 1,40, 1,30, 1,00, 0,45, 0,20. Изобразите графически выходную кривую. В каких пределах находится молекулярная масса белков, входящих в эту фракции? 6. В пробе молочного продукта установлено 18 % белка и 0,28 % аминного азота. Какой процент от белкового азота составляет аминный? В каком молочном продукте может содержаться такое количество белка?

7. От чего зависит заряд белковой молекулы в растворе? Изобразите строение следующего фрагмента полипептидной цепи: лиз-гис-сер. Определите его заряд в нейтральной среде. В какой среде будет находиться его изоэлектрическая точка? 8. Какие силы приводят к складыванию пептидной цепи с образованием - спирали, - структуры, белковой глобулы? 9. Изобразите белок во вторичной структуре. Укажите стрелкой, какие связи рвутся при гидролизе, а какие - при денатурации белка? 10. Адренокортикотропный гормон представляет собой полипептид: сер-тир-сер-метглу-гис-фен-арг-три-гли-лиз-про-вал-гли-лизлиз-арг-арга) какова длина, цепи в вытянутом состоянии? б) какова длина цепи в спирализованном состоянии? в) сколько пептидов образуется при воздействии трипсина? г) сколько образуется пептидов при обработке гормона бромистым цианом? 11. Какими методами можно определить количество белка в продукте? Границы применимости этих методов. 12. Выберите верное завершение фразы: тирозин в организме переходит в биологически активное соединение: а) кортикотропин б) инсулин в) глюкагон г) адреналин д) тестостерон 13. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Скорость обновления белков плазмы крови человека. Б. Скорость обновления белков печени человека. 14. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Реакционная способность свободных аминоациладенилатов. Б. Реакционная способность аминоациладенилатов в связанном с ферментом состоянии. 15. М. Хогленд открыл ферментативный процесс активирования аминокислот при посредстве: а) ГТФ б) УТФ в) УДФ г) АТФ д) ЦТФ 16. Выберите из нижеследующих утверждений правильные: а) рибосомальный биосинтез белка контролируется многочисленными белковыми факторами, б) считают, что на каждую рибосому, входящую в состав полисомы, приходится одна полипептидная цепь, в) энергия, необходимая для продвижения и-РНК по рибосоме, освобождается в процессе гидролиза АТФ, г) инициировании трансляции осуществляется одним из бессмысленных кодонов. 17. Приведите уравнение реакций, характеризующие многообразие путей биосинтеза α-аланина. Назовите ферменты. 18. Приведите схему активирования аминокислоты при биосинтезе белка. Сколько ферментов участвует в ускорении этого двухстадийного процесса? 19. Как установлено при помощи изотопной метки, источником всех атомов азота гема гемоглобина является глицин. Рассчитайте количество глицина, необходимое для

биосинтеза простетической группы гемоглобина, содержащегося в 100 мл крови, если известно, что концентрация пигмнта в крови равна 0,077%. 20. Скорость выключения аминокислот в альдолазу у животных в 1,8 раза выше, чем при включении в форфорилазу. Определите, сколько радиоактивного аланина включается в тот и другой фермент через 12 часов после инъекции, если установлено, что в течение часа в альдолазу включается 12 мкг аланина. ФЕРМЕНТЫ 1. Какую реакцию катализирует -галактозидаза; триозофосфатизомераза, лактатдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа. 2. Оптимум рН исследуемого фермента 6,9 - 7,0. Субстратом является природный полимер, дающий характерную окраску с йодом. Продукты взаимодействия фермента с субстратом дают реакцию Троммера. Назовите фермент, класс, подкласс, субстрат, продукты реакции. 3. Напишите реакции, катализируемые ферментами: L - малат: НАД оксидоредуктаза; АТФ: цитозинфосфотрансфераза, ацетил-КоА - карбоксилаза, ацетил - КоА - синтетаза, АТФ - пирофосфатлиаза. 4. Дайте правильный ответ. Ацетил КоА- карбоксилаза является: а) лиазой; б) гидролазой; в) трансферазой; г) лигазой; д) изомеразой. 5. Почему клетчатка не переваривается в желудочно - кишечном тракте человека? 6. Какой продукт, кроме гистамина, образуется в ходе реакции? Назовите класс, к которому относится фермент, ускоряющий эту реакцию?

N

_ CH 2 CHCOO NH+3 NH

----

N

NH

CH2CH2 NH2

+

?

7. Какой фермент катализирует реакцию окисления пирувата в ацетил - КоА, при недостатке какого витамина активность фермента снижается? 8. Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов? а) Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе. б) Между активным центром и субстратом имеется комплементарность. в) Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента. г) В активный центр входят только полярные аминокислоты. д) В активный центр входят только не полярные кислоты. 9. Оптимум рН исследуемого фермента 1,5 - 2,0. Его субстратами являются природные полимеры, а продукты дают положительную биуретовую реакцию. Назовите класс, подкласс энзима, его эмпирическое название, субстрат и продукты реакции. 10. Выберите из ниже следующих утверждений правильные: а) Трансферазы - ферменты, ускоряющие реакции переноса атомных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому; б) киназы - ферменты, ускоряющие реакции переноса ацильных остатков; в) изомеразы - ферменты, катализирующие внутримолекулярные превращения (перенос атомов и групп атомов, изменение их пространственного положения в молекуле и т.п.); г) мутазы - ферменты, катализирующие межмолекулярную миграцию атомов и атомных групп.

11. Оптимальные условия действия амилазы - фермента, расщепляющего крахмал рН=6,8, t= 37о С. Как изменится активность фермента в каждом из следующих случаев (уменьшится, увеличится)? Укажите причину изменения активности. а) рН инкубационной среды равен 5 б) температура инкубации- 70 о С. в) в инкубационную среду добавили раствор CиSO4 (РвSO4) 12. Какую реакцию катализирует фосфофруктокиназа, к какому классу ферментов относится и какова ее роль в организме? 13. Дайте правильный ответ. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются: а) гидроксилазами; б) мутазами; в) киназами; г) рацемазами; д) оксигеназами. 14. Дайте правильный ответ. Участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию, и за осуществление ферментативного катализа называется: а) каталитическим центром; б) активным центром; в) субстратным центром; г) аллостерическим центром; д) гидрофобным центром. 15. Выберите из нижеследующих утверждений правильные: а) большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН близком к нейтральному; б) все ферменты проявляют максимальную активность при рН =7; в) все пептид - пептидогидролазы проявляют максимальную активность при рН=1,5 - 2,5; г) все липазы проявляют максимальную активность при рН= 8-9. 16. Выберите и запишите последовательность событий (например: 3-2-4), происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента. 1. уменьшается скорость ферментативной реакции. 2. изменяется конформация фермента 3. эффектор присоединяется в активном центре. 4. изменяется конформация аллостерического центра. 5. нарушается комплектарность активного центра к субстрату. 6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре 7. изменяется конформация активного центра. 17. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Скорость гидролиза крахмала в присутствии 10 % серной кислоты при 100о С. Б. Скорость гидролиза крахмала в присутствии амилазы при 370 С. 18. Аргиназа гидролизует L -аргинин по схеме: L-аргинин + Н2 О Æ L-орнитин+ мочевина Напишите уравнение этой реакции, обозначив реагируемые вещества в виде структурных формул. 19. Фермент сахараза может катализировать следующие реакции: +Н2О 1. сахароза Æ глюкоза фруктоза +Н2О 2. рафиноза Æ фруктоза +глюкоза + галактоза Если субстратом является сахароза, то Км=0,05 мМ. А если рафиноза, то Км=2,0 мМ в каком случае при одинаковой концентрации субстратов скорость реакции будет больше? 20. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б.

А. Прочность связи простетической группы с белковой частью фермента. Б. Прочность связи кофермента с апоферментом. УГЛЕВОДЫ И ИХ ОБМЕН 1. Полисахаридом, составленным из остатков β - глюкозы, является: а) инулин, б) гликоген, в) целлюлоза, г) декстран, д) хитин. 2. В цикле ди- и трикарбоновых кислот не наблюдается реакция: а) дегидратация лимонной кислоты с образованием цис-аконитовой кислоты, б) окислительного декарбоксилирования α - кетоглутаровой кислотыс образованием сукцинил – КоА, в) гидратации фумаровой кислоты, г) декарбоксилирования лимонной кислоты с образованием оксалоацетата, д) дегидрирования янтарной кислоты. 3. Дисахарид лактоза, состоящий из галактозы и глюкозы, существует в двух аномерных формах, для обозначения которых используют буквы α и β. Эти аномеры значительно различаются по свойствам. Так, например, β - аномер слаще на вкус и обладает лучшей растворимостью по сравнению с α - аномерами; из-за этого при длительном хранении мороженого в холодильнике может произойти кристаллизация α - аномера, и тогда мороженое становится рассыпчатым. а) Нарисуйте проекционные формулы Хеуорса двух аномерных форм лактоз. б) Нарисуйте проекционные формулы Хеуорса для всех веществ, образующихся в результате гидролиза α - аномера до галактозы и глюкозы. Сделайте тоже для β - аномера. 4. В каких положениях образующегося лактата будет содержаться С, если глюкозу, содержащую С в положении 3 и 4, инкубировать с бесклеточным гомогенатом печени в анаэробных условиях? 5. Превращение глюкозы – 6 фосфата в гликоген через глюкозо – 1 фосфат требует наличия фосфоглюкомутазы, затравки, а также: а) енолазы, б) фосфорилазы, в) амило – 1,6 – глюкозидазы, г) глюкозо – 6 – фосфатазы, д) альдолазы. 6. Составьте, включая необходимые процессы фосфорилирования, суммарное уравнение реакции превращения глюкозо – 1,6 – дифосфата вэтанол. 7. Рассчитайте число молекул АТФ, образующихся при полном окислении до СО2 и Н 2О одной молекулы следующих субстратов: а) фруктозо - 6 - фосфат; б) ацетил - КоА. 8. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначенные буквами А, Б, В, Г, Д.) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д.) А. Альдотриоза. Б. Кетотриоза. В. Производное моносахарида. Г. Олигосахарид. Д. Полисахарид. а) глицериновый альдегид; б) хитин; в) диоксиацетон; г) глюконовая кислота; д) мальтоза.

9. Составьте суммарное уравнение реакции биосинтеза глюкозы из пировиноградной кислоты. 10. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначенные буквами А, Б, В, Г, Д.) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д.) А. НАД. Б. НАДФ. В. НАД и НАДФ. Г. Не НАД, не НАДФ. а) кофермент изоцитратдегидрогеназы, б) кофермент малатдегидрогеназы, в) кофермент сукцинатдегидрогеназы, г) кофермент глюкозо – 6 фосфатдегидрогеназы. 11. По предложенным цифровым данным (1-6) оцените, сколько молей АТФ синтезируется или используется на каждом из обозначенных буквами (А-Г) этапов распада глюкозы (2- стехиометрический коэффициент). А Б В Г Глюкоза Æ 2 глицеральдегид Æ 2 пируват Æ 2 ацетил КоАÆ СО2, Н2О фосфат цитратный цикл 1.Синтезируется 10 моль АТФ 2. 2 моль АТФ ( из общего числа) синтезируется без участия ЦПЭ. 3. 6 моль АТФ синтезируется путем окислительного фосфолирования. 4. 2 моль АТФ затрачиваются. 5.Этап не связан с синтезом АТФ. 6.Суммарный энергетический эффект составляет 24 АТФ. 12. Составьте, включая необходимые процессы фосфорилирования, суммарное уравнение реакции превращения Д – фруктозы в молочную кислоту. 13. К чему может привести переедание углеводов? 14. Активность фермента, катализирующего фосфорилирование тиамина, резко снижена. Какие изменения возникнут в обмене углеводов? 15. Составьте суммарное уравнение реакции биосинтеза глюкозы из лимонной кислоты. 16. Гликоген-фосфорилаза из скелетных мышц характеризуется более высокой величиной Vмакс., чем тот же фермент из печени. Почему? 17. Чистая целлюлоза представляет собой прочное, волокнистое, совершенно нерастворимое в воде вещество. Гликоген же легко диспергируется в горячей воде, образуя мутный раствор. Какими особенностями строения обусловлены различия в свойствах этих двух полисахаридов? Какое биологическое значение имеют особенности этих свойств? 18.Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б; А>Б; А=Б. А. Энергетический эффект окисления пировиноградной кислоты до СО2 и Н2 О, Б. Энергетический эффект гликолиза. 19. Вычислите объем молекулы глюкозы (нм3), если плотность ее 1,56 г / см3. Молекулярная масса глюкозы равна 180,16. 20. Составьте, включая необходимые процессы фосфорилирования, суммарное уравнение реакции превращения Д – маннозы в 2 – фосфоенолпировиноградную кислоту. ЛИПИДЫ И ИХ ОБМЕН 1. Рассчитайте процентное содержание холина в лецитине и ацетилхолине.

2. Рассчитайте молярное соотношение между липидной и белковой частью в мембране, содержащей 40 % липидов и 60% белка. Считать, что средняя молекулярная масса липидов 800, а средняя молекулярная масса белка 50000. 3. Липаза в жировой ткани находится в двух формах с различной активностью: в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните, каким путем происходит переход одной формы в другую и почему этот переход сопровождается изменением активности. 4. Выберите правильный ответ. Сложные эфиры высших жирных кислот с глицерином, высшими или полициклическими спиртами составляют группу: а) сложных липидов; б) липоидов; в) простых липидов; г) фосфолипидов; д) гликолипидов. 5. Рассчитайте иодное число масла, зная, что навеска масла составляла 0.375 г, а на титрование было израсходовано 5,8 мл 0,1 н. раствора гипосульфита натрия в контроле 3,8 мл – в опыте. 6. Напишите по одной формуле триациглицеролов, характерных для: а) твердого животного жира; б) растительного масла. 7. Рассчитайте кислотное число масла, зная, что навеска масла составляла 0.2521 г, а на титрование было израсходовано 1,2 мл 0,1 н. раствора гидроксида калия. 8. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Растворимость липидов, в отсутствии солей желчных кислот в кишечнике. Б. Растворимость липидов в присутствии таурохолевой и гликохолевой кислот. 9. Каким соединениям, поступившим с пищей, может принадлежать С, если радиометка обнаружена в составе кетоновых тел, но отсутствует в пирувате ? 10. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Интенсивность синтеза непредельных высших кислот в аэробных условиях Б. Интенсивность синтеза непредельных высших кислот в анаэробных условиях 11. Выберите правильный ответ. Липиды в виде комплексов с белками входят в состав: а) синтетаз жирных кислот; б) рибонуклеопротеидов; в) мультиферментных комплексов; г) мембранного аппарата клетки. 12. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Скорость биологического окисления жирных кислот с длинной углеродной цепью в присутствии карнитина. Б. Скорость биологического окисления жирных кислот с длинной углеродной цепью при отсутствии карнитина. 13. Сколько грамм воды и углекислого газа получится в результате полного окисления 10 г оливкового масла (триолеина)? 14. Какие из перечисленных липидов являются незаменимыми факторами питания? 1. Холестерол 5. Пальмитиновая кислота 2. Сфингомиэлины 6. Олеиновая кислота 3. Витамин Д 7. Витамин А 4. Линолевая кислота 15. Сравните два утверждения или показателя (обозначены буквами Аи Б): А>Б; А=Б; A<Б.

А. Точка плавления триглицеридов, содержащих остатки ненасыщенных кислот и кислот короткой углеродной цепью. Б. Точка плавления триглицеридов, содержащих остатки высших насыщенных жирных кислот. 16. Напишите сложный липид, в состав которого входят аминосоединение и остаток фосфорной кислоты. Обозначьте стрелками место действия эстераз. Какова роль таких соединений в организме? 17. Рассчитайте, сколько молекул АТФ образуется при окислении 1 молекулы стеариновой кислоты до СО2 и Н2О? 18. Глицерин, возникший при распаде триглицеридов, независимо от его дальнейшего превращения в организме, прежде всего: а) окисляется, б) фосфорилируется, в) восстанавливается, г) ацилируется, д) метилируется. 19. Изобразите структуру исходного липида, соответствующего составу каждой из смесей, полученных при полном гидролизе липида: а) глицерин, пальмитиновая кислота, стеариновая кислота, неорганический фосфат; б) сфингозин, пальмитиновая кислота, неорганический фосфат. 20. Холиэстираза при оптимальных условиях (рН 8,4 и 370 С) в течении 15 мин. катализирует гидролиз ацетилхолина с образованием 100 мкмоль холина и уксусной кислоты. Рассчитайте активность фермента. 21. Рассчитайте процентное содержание фосфора в фосфатидилдипальмитине. 22. Донором фосфохолина при биосинтезе фосфатидов является: а) уридиндифосфохолин, б) цитидиндифосфохолин, в) гуанозиндифосфохолин, г) аденозиндифосфохолин, д) тимидиндифосфохолин. ВИТАМИНЫ. ГОРМОНЫ. 1. Витамины А и Д можно принимать сразу же за 1 прием в таком количестве, которого достаточно для поддержания их нормального уровня в течении нескольких недель; витамины же группы В необходимо принимать значительно чаще. Почему? 2. Гормон адреналин состоит (по массе) из 59 % углерода, 26,2% кислорода, 7,1% водорода и 7,6% азота. Установите молекулярную формулу и молекулярную массу адреналина. 3. Суточная потребность взрослого человека в никотиновой кислоте, составляет 7,5 мг, уменьшается, если в пище содержится большое количество аминокислоты триптофана. Что можно сказать о взаимосвязи между никотиновой кислотой и триптофаном на основе этого наблюдения? 4. Приведите гормоны, которые обеспечивают указанные изменения в органах мишенях. 1. Стимулируют распад гликогена в печени и мышцах. 2. Стимулируют липолиз в жировой ткани 3. Усиливают катаболизм аминокислот в мышцах 5. Рассчитайте какое количество цветной капусты необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине К, если известно, что в ней содержится в среднем 40 мг/г данного витамина.

6. Рассчитайте содержание йода в молекуле тироксина и определите суточную потребность в нем, если известно, что суточная потребность в тироксине составляет 0,33 мг. 7. Рассчитайте, какое количество творога необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине В2, если известно, что в нем содержится в среднем 0,3 мг % данного витамина. 8. Рассчитайте, какое количество кукурузного масла необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине Д, если известно, что оно содержит в среднем 1,4 мг % данного витамина. 9. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений ( обозначены буквами а, б, в, г, д). А. Адренокортикотропный гормон. Б. Меланоцитостимулирующий гормон. В. Паратгормон. Г. Тиреотропин. Д. Гормон роста. а) Стимулирует деятельность щитовидной железы; б) повышает активность надпочечников в биосинтезе глюкокортикостероидов; в) регулирует содержание ионов кальция, фосфорной и молочной кислот в крови; г) обладает анаболическим действием, повышая уровень биосинтеза белков, ДНК, РНК и гликогена; д) изменяет степень агрегации пигментов в клетке. 10. Рассчитайте, какое количество черной смородины необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине С. Известно, что в ней содержится в среднем 350 мг % данного витамина. 11. Выберите свойства гормонов, отличающие их от других биологических регуляторов. 1. Действуют при очень низких концентрациях. 2. Действуют через специфические рецепторы. 3. Поступают в клетки-мишени из крови. 4. Секретируются специализированными эндокринными клетками. 5. Обладают относительной стабильностью. 12. Дайте правильный ответ. Тиаминпирофосфат, липоевая кислота и коэнзим А одновременно входят в качестве кофермента в состав: а) синтетазы высших жирных кислот; б) лактатдегидрогеназы; в) глутаматдегидрогеназы; г) пируватдегидрогеназы, декарбоксилирующей; д) каталазы. 13. Определите содержание витамина С в яблоке (%), если известно, что титрование 25 мл экстракта, взятого из 50 мл вытяжки ( получена из 10 г яблока), пошло 5,2 мл 0,001 и раствора 2,6-дихлорфенолиндофенола. Напишите уравнение реакции взаимодействия витамина С с 2,6- дихлорфенолиндофенолом. 14. Дайте правильный ответ. Пантотеновая кислота является составной частью: а) липоевой кислоты; б) глутатиона; в) тиаминпирофосфата; г) коэнзима- А; д) тетрагидрофолиевой кислоты. 15. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Содержание спиртовых групп в молекуле альдостерона. Б. Содержание спиртовых групп в молекуле гидрокортизона. 16. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Содержание иода в тироксине.

Б. Содержание иода в иодтиронине. 17. Гормон, синтезирующийся в островковой ткани поджелудочной железы, называется: а) тестостероном, б) тироксином, в) паратгормоном, г) адреналином, д) инсулином. 18. Напишите уравнение реакции перехода окисленной формы никотинамидадениндинуклеотида в восстановленную. 19. Гормон адреналин, представляющий собой катехоламин, стимулирует активность фермента: а) фосфатазы, б) амилазы, в) нуклеазы, г) аденилциклазы, д) гликогенсинтетазы. 20. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Количество аминокислотных остатков в молекуле инсулина. Б. Количество аминокислотных остатков в молекуле паратгормона. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ И ИХ ОБМЕН 1. Источниками атомов азота пуринового кольца являютя: а) аспарагиновая кислота, глутамин, глицин, б) глутамин и аммиак, в) аспарагиновая кислота и аммиак, г) глицин и аммиак, д) мочевина и аммиак. 2. К каким изменениям в структуре белка могут привести мутации по типу: а) вставки одного нуклеотида; б) замены одного нуклеотида. 3. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Гиперхромный эффект у ДНК. Б. Гиперхромный эффект у РНК. 4. В молекуле ДНК всегда число остатков аденина равно числу остатков : а) тимина, б) гуанина, в) цитозина, г) урацила, д) ксантина. 5. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Молекулярная масса т-РНК. Б. Молекулярная масса р-РНК. 6. Матрицей для транскрипции служит цепь ДНК: ГТАГЦЦТАЦЦЦАТАГГ, рамки считывания неизвестны. Может ли этот участок ДНК относиться к началу гена, к его середине, к его концу? 7. Какие из указанных химических соединений входят в состав ДНК и РНК? 1. Аденин, гуанин. А. ДНК

2. Тимин Б. РНК 3. Урацил В. ДНК и РНК 4. Цитозин 5. Рибоза 6. Дезоксирибоза 7. Н3 РО4 6. Последовательность нуклеотидов в цепи м - РНК ... У У Ц А А Г У Г Ц А А Ц Т Ц А ... Пользуясь триплетным кодом составьте тетрапептид, закодированный в этой последовательности нуклеотидов, дайте ему правильное название. 7. Укажите соответствие между следующими соединениями: 1. Аденозин А. Рибонуклеотид. 2. АМФ. Б. Дезоксирибонуклеотид. 3. ТМФ. В. Нуклеозид 4. УМФ. Г. Рибонуклеозидтрифосфат 5. ЦМФ. 6. АТФ 8. Чем опасно переедание нуклеопротеинов? 9. Выберите соединения, являющиеся конечными продуктами распада нуклеотидов: 1. Мочевина А. Пуриновые нуклеотиды 2.Мочевая кислота Б. Пиримидиновые нуклеотиды 3. Аммиак 4. β - аланин 5.β -аминоизомасляная кислота 6.СО2 7.Аллантоин Какие из перечисленных соединений характерны только для людей, птиц и некоторых рептилий; лошадей, собак, кроликов и др. видов млекопитающих; рыб? 10. Сопоставьте два утверждения ( обозначены А и Б ), и дайте ответ в форме: А=Б, А>Б, А<Б. А. Содержание тимина в ДНК. Б. Содержание тимина в т – РНК. 11. Выберите из нижеследующих утверждений правильные. Пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав нкулеиновых кислот: а) являются слабыми кислотами, б) являются слабыми основаниями, в) способны поглощать ультрафиолетовые лучи, г) способны к кето-енольной таутомерии. 12. Для продуктивного действия РНК – полимеразы (транскриптазы) необходимы: а) все четыре вида рибонуклеозидтрифосфатов, б) ДНК – затравка, в) РНК – затравка, г) Mg2+. 13. Какому виду нуклеиновой кислоты (ДНК или РНК) соответствуют приведенные ниже данные. 1. Локализация в ядре клетки. 2. Входит в состав нуклепротеидов. 3. Является составной частью хромосом 4. Входит в состав рибосом 5. Молекулярная масса составляет 4⋅109 6. Молекулярная масса составляет 20 тыс.+ 2 млн. 7. Имеет вторичную структуру в виде двойной закрученной спирали. 8. Имеет одну полинуклеотидную цепь в форме клеверного листа.

9. Передача генетической информации. 10. Процесс репликации. 11. Процесс рекогнизации 12. Процесс транскрипции 13. Процесс трансляции 14. Участие в формировании третичной структуры белка. 14. Объясните, почему в клетках число различных м- РНК достигает нескольких десятков тысяч, а т-РНК- только нескольких десятков. 15. Зная первичную структуру молекулы белка, можно ли установить единственную нуклеотидную последовательность в гене инсулина? 16. Укажите роль 5 – фосфорибозил – 1 – пирофосфата в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. 17. Подсчитайте количество АТФ, которое сберегает клетка в результате биосинтеза ГТФ, если образование последнего происходит не заново, а из гуанина. 18. Фрагмент цепочки ДНК, имеющий последовательность нуклеотидов АГЦТАГ, был обработан азотистой кислотой. Какая нуклеотидная последовательность возникает после двух циклов его репликации. 19. Температура плавления ДНК, выделенной из проростков пшеницы, равна 900С. Рассчитайте содержание ГЦ – и АТ – пар в процентах в этой ДНК. 20. Водородные связи не возникают между: а) А –Т, б) А –У, в) Г – Ц, г) Г - 5МЦ, д) Г –А. СПИСОК РЕКОМЕНДУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 1. Л.Страйер Биохимия: в 3-х томах. (пер. с англ.). М.,Мир,1985. 2. Ленинджер А.Л. Основы биохимии ( пер. с англ.). М., Мир, 1985. 3. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии ( пер. с англ.). М., Мир, 1987.543с. 4. Мецлер Д. Биохимия: химические реакции в живой клетке ( в 3 -х томах, пер, с англ.). М., Мир, 1980. 5. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах ( пер. с англ.) М., Мир. 1984.-215 с. 6. Филлипович Ю.Б. Основы биохимии М: Высшая школа, 1985.-505 с. 7. Основы биохимии. Под ред. проф. Анисимова А.А.. М., “ВШ”, 1986. 8. Филлипович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии М., 1982.

СОДЕРЖАНИЕ РАЗДЕЛ 1. БЕЛКИ 1.1. Строение белков 1.2. Классификация белков и их свойства 1.3. Методы изучения белков 1.4. Задачи по разделу «Белки» РАЗДЕЛ 2. ФЕРМЕНТЫ 2.1. Строение и классификация ферментов 2.2. Задачи по разделу «Ферменты» РАЗДЕЛ 3. УГЛЕВОДЫ 3.1. Строение и классификация физиологически важных углеводов 3.2. Биологические функции углеводов РАЗДЕЛ 4. ЛИПИДЫ 4.1. Строение и классификация физиологически важных липидов РАЗДЕЛ 5. НУКЛЕОЗИДЫ. НУКЛЕОТИДЫ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ 5.1. Строение нуклеозидов, нуклеотидов и нуклеиновых кислот РАЗДЕЛ 6. ВИТАМИНЫ. ГОРМОНЫ РАЗДЕЛ 7. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ В ОРГАНИЗМЕ

РАЗДЕЛ 8. ОБМЕН ЛИПИДОВ В ОРГАНИЗМЕ РАЗДЕЛ 9. ОБМЕН БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ РАЗДЕЛ 10. ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ, НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ В ОРГАНИЗМЕ ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ КОНТРОЛЯ СРС СПИСОК РЕКОМЕНДУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ